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- PDB-4ued: Complex of human eIF4E with the 4E binding protein 4E-BP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ued
タイトルComplex of human eIF4E with the 4E binding protein 4E-BP1
要素
  • EUKARYOTIC TRANSLATION FACTOR 4E-BINDING PROTEIN 1
  • EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E
キーワードTRANSLATION / GENE REGULATION / CAP BINDING PROTEIN / 4E BINDING PROTEIN / TRANSLATIONAL REPRESSION
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic initiation factor 4G binding / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / chromatoid body / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / mRNA cap binding / Deadenylation of mRNA ...eukaryotic initiation factor 4G binding / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / chromatoid body / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / mRNA cap binding / Deadenylation of mRNA / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / RNA 7-methylguanosine cap binding / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RISC complex / stem cell population maintenance / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of neuron differentiation / Translation initiation complex formation / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / cellular response to dexamethasone stimulus / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / behavioral fear response / mRNA export from nucleus / translation initiation factor binding / translation repressor activity / translation initiation factor activity / negative regulation of translational initiation / positive regulation of mitotic cell cycle / translational initiation / P-body / ISG15 antiviral mechanism / G1/S transition of mitotic cell cycle / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / DNA-binding transcription factor binding / postsynapse / negative regulation of translation / nuclear speck / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 4E binding / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein (EIF4EBP) / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 4E / Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Peter, D. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular Architecture of 4E-BP Translational Inhibitors Bound to Eif4E.
著者: Peter, D. / Igreja, C. / Weber, R. / Wohlbold, L. / Weiler, C. / Ebertsch, L. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2014年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Atomic model / Database references
改定 1.22015年3月11日Group: Structure summary
改定 1.32015年4月15日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E
B: EUKARYOTIC TRANSLATION FACTOR 4E-BINDING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9912
ポリマ－25,9912
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-14.4 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.110, 66.580, 43.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E / EIF4E / EIF-4F 25 KDA SUBUNIT / MRNA CAP-BINDING PROTEIN


分子量: 21657.625 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 36-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETMCN (PNYC) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P06730
#2: タンパク質・ペプチド EUKARYOTIC TRANSLATION FACTOR 4E-BINDING PROTEIN 1 / 4E-BP1 / EIF4E-BINDING PROTEIN 1 / PHOSPHORYLATED HEAT- AND ACID-STABLE PROTEIN REGULATED BY ...4E-BP1 / EIF4E-BINDING PROTEIN 1 / PHOSPHORYLATED HEAT- AND ACID-STABLE PROTEIN REGULATED BY INSULIN 1 / PHAS-I


分子量: 4333.087 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 50-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETMCN (PNEA) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q13541
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN A REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN ...THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN A REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN B REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.03M EACH DIETHYLENE GLYCOL, TRIETHYLENE GLYCOL, TETRAETHYLENE GLYCOL, PENTAETHYLENE GLYCOL, 0.1M BICINE/TRIZMA BASE PH 8.5, 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350, 12.5% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.07
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月25日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→37.9 Å / Num. obs: 20595 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 24.27 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4TPW CHAIN A

4tpw


解像度: 1.75→37.906 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.46 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDECHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT C-BETA ATOMS. CHAIN B, RESIDUES 73, 74. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS ...詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDECHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT C-BETA ATOMS. CHAIN B, RESIDUES 73, 74. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, RESIDUES 64, 92, 172. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 205 TO 211.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 1083 5.3 %
Rwork0.1924 --
obs0.1946 20588 97.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→37.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 0 119 1867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.782449
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.629679
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003312
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7501-1.82970.27741510.21162446X-RAY DIFFRACTION98
1.8297-1.92620.22661280.20642422X-RAY DIFFRACTION98
1.9262-2.04690.26171520.19812442X-RAY DIFFRACTION98
2.0469-2.20490.25211470.19762395X-RAY DIFFRACTION96
2.2049-2.42670.2421170.19042466X-RAY DIFFRACTION98
2.4267-2.77780.25941700.1962394X-RAY DIFFRACTION97
2.7778-3.49930.2583900.20292459X-RAY DIFFRACTION96
3.4993-37.91520.20751280.18032481X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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