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- PDB-4ubp: STRUCTURE OF BACILLUS PASTEURII UREASE INHIBITED WITH ACETOHYDROX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ubp
タイトルSTRUCTURE OF BACILLUS PASTEURII UREASE INHIBITED WITH ACETOHYDROXAMIC ACID AT 1.55 A RESOLUTION
要素(PROTEIN (UREASE (CHAIN ...) x 3
キーワードHYDROLASE / UREASE / BACILLUS PASTEURII / NICKEL / ACETOHYDROXAMIC ACID / METALLOENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


urease complex / urease / urease activity / urea catabolic process / nickel cation binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Urease, subunit B / Urease, beta subunit / Urease; subunit A / Urease, gamma-like subunit / Urease, gamma subunit / : / Urease active site / Urease active site. / Urease nickel binding site / Urease nickel ligands signature. ...Urease, subunit B / Urease, beta subunit / Urease; subunit A / Urease, gamma-like subunit / Urease, gamma subunit / : / Urease active site / Urease active site. / Urease nickel binding site / Urease nickel ligands signature. / Urease, beta subunit / Urease, alpha subunit / Urease alpha subunit, C-terminal / Urease, beta subunit superfamily / Urease beta subunit / Urease domain profile. / Urease alpha-subunit, N-terminal domain / Urease alpha-subunit, N-terminal domain / Urease, gamma/gamma-beta subunit / Urease, gamma subunit superfamily / : / Urease, gamma subunit / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Ribbon / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOHYDROXAMIC ACID / NICKEL (II) ION / Urease subunit alpha / Urease subunit beta / Urease subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Sporosarcina pasteurii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2000
タイトル: The complex of Bacillus pasteurii urease with acetohydroxamate anion from X-ray data at 1.55 A resolution.
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Miletti, S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: A new proposal for urease mechanism based on the crystal structures of the native and inhibited enzyme from Bacillus pasteurii: why urea hydrolysis costs two nickels.
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Miletti, S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and preliminary high-resolution X-ray diffraction analysis of native and beta-mercaptoethanol-inhibited urease from Bacillus pasteurii.
著者: Benini, S. / Ciurli, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Mangani, S.
#3: ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1998
タイトル: The Complex of Bacillus pasteurii Urease with Beta-Mercaptoethanol from X-Ray Data at 1.65 A Resolution
著者: Benini, S. / Rypniewski, W.R. / Wilson, K.S. / Ciurli, S. / Mangani, S.
#4: ジャーナル: Soil Biol.Biochem. / 年: 1996
タイトル: Bacillus pasteurii Urease: A Heteropolimeric Enzyme with a Binuclear Nickel Active Site
著者: Benini, S. / Gessa, C. / Ciurli, S.
#5: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1996
タイトル: X-ray absorption spectroscopy study of native and phenylphosphorodiamidate-inhibited Bacillus pasteurii urease.
著者: Benini, S. / Ciurli, S. / Nolting, H.F. / Mangani, S.
履歴
登録1999年2月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (UREASE (CHAIN A))
B: PROTEIN (UREASE (CHAIN B))
C: PROTEIN (UREASE (CHAIN C))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0026
ポリマ－86,8093
非ポリマー1923
水13,439746
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area30140 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (UREASE (CHAIN A))
B: PROTEIN (UREASE (CHAIN B))
C: PROTEIN (UREASE (CHAIN C))
ヘテロ分子

A: PROTEIN (UREASE (CHAIN A))
B: PROTEIN (UREASE (CHAIN B))
C: PROTEIN (UREASE (CHAIN C))
ヘテロ分子

A: PROTEIN (UREASE (CHAIN A))
B: PROTEIN (UREASE (CHAIN B))
C: PROTEIN (UREASE (CHAIN C))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,00518
ポリマ－260,4289
非ポリマー5779
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area48810 Å2
ΔGint-286 kcal/mol
Surface area60130 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.880, 130.880, 189.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

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PROTEIN (UREASE (CHAIN ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 PROTEIN (UREASE (CHAIN A)) / UREA AMINOHYDROLASE


分子量: 11187.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DSM 33 / 参照: UniProt: P41022, urease
#2: タンパク質 PROTEIN (UREASE (CHAIN B)) / UREA AMINOHYDROLASE


分子量: 13975.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DSM 33 / 参照: UniProt: P41021, urease
#3: タンパク質 PROTEIN (UREASE (CHAIN C)) / UREA AMINOHYDROLASE


分子量: 61646.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sporosarcina pasteurii (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: DSM 33 / 参照: UniProt: P41020, urease

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非ポリマー , 3種, 749分子

#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-HAE / ACETOHYDROXAMIC ACID / アセトヒドロキサム酸


分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / コメント: 阻害剤, 薬剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 746 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 6.3
詳細: ATED AMMONIUM SULPHATE, 1.2 M LICL), DROXAMIC ACID, 1OOMM SODIUM CITRATE PH 6.3. HANGING DROP 20 C, 3 UL PROTEIN SOLUTION (11 MG/ML IN 20 MM TRIS HCL PH 8.0 + 4MM ACETOHYDROXAMIC ACID) + 3 ...詳細: ATED AMMONIUM SULPHATE, 1.2 M LICL), DROXAMIC ACID, 1OOMM SODIUM CITRATE PH 6.3. HANGING DROP 20 C, 3 UL PROTEIN SOLUTION (11 MG/ML IN 20 MM TRIS HCL PH 8.0 + 4MM ACETOHYDROXAMIC ACID) + 3 MICROLITERS PRECIPITANT SOLUTION, pH 6.30
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 54 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
111 mg/mlurease1drop
250 mMsodium phosphate1drop
350 mM1dropNa2SO3
420 mMTris-HCl1drop
54 mMAHA1drop
61.2 M1reservoirLiCl
7100 mMsodium citrate1reservoir
84 mMAHA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8342
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月30日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8342 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→35 Å / Num. obs: 138830 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 26.02 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 4.29 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / Rsym value: 0.479 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.55 Å / 最低解像度: 32.5 Å / % possible obs: 99.5 % / Num. measured all: 3612270
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.55 Å / 最低解像度: 1.58 Å / % possible obs: 99.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2UBP

2ubp


解像度: 1.55→32.73 Å / 交差検証法: RFREE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 2754 2 %RANDOM
Rwork0.1513 ---
obs0.1513 136971 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→32.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6056 0 7 746 6809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.2512
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.9573
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9772
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9843
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.151 / Rfactor Rwork: 0.151 / 最高解像度: 1.55 Å / 最低解像度: 32.7 Å / Rfactor Rfree: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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