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万見
- PDB-4u9z: Structure of the alpha-tubulin acetyltransferase alpha-TAT1/Mec-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u9z
タイトルStructure of the alpha-tubulin acetyltransferase alpha-TAT1/Mec-17 in complex with CoA
要素Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / GNAT superfamily fold
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / alpha-tubulin acetylation / microtubule bundle / Cilium Assembly / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly ...alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / alpha-tubulin acetylation / microtubule bundle / Cilium Assembly / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / response to pain / cilium assembly / neuron development / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to mechanical stimulus / clathrin-coated pit / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / spermatogenesis / microtubule / axon / focal adhesion / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Yuzawa, S. / Sumimoto, H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of alpha-TAT1/Mec-17 in complex with CoA
著者: Yuzawa, S. / Kamakura, S. / Sumimoto, H.
履歴
登録2014年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7012
ポリマ－22,9331
非ポリマー7681
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area9900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.645, 34.329, 64.226
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1 / TAT / Acetyltransferase mec-17 homolog


分子量: 22933.211 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAT1, C6orf134, MEC17, Nbla00487 / プラスミド: pRSFDUET-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SQI0, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1M Tris, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 17372 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 20.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.042 / Net I/av σ(I): 12.121 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 63548
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.833.60.3678501.083100
1.83-1.863.70.3138511.076100
1.86-1.93.60.2868721.085100
1.9-1.943.70.2798401.056100
1.94-1.983.70.2078911.075100
1.98-2.033.60.1888661.034100
2.03-2.083.70.1948631.086100
2.08-2.133.70.1488820.996100
2.13-2.23.70.1348291.022100
2.2-2.273.70.1598621.058100
2.27-2.353.70.1218540.963100
2.35-2.443.70.1128760.999100
2.44-2.553.70.1058751.018100
2.55-2.693.70.18711.043100
2.69-2.863.70.0898701.068100
2.86-3.083.70.0788771.083100
3.08-3.393.70.0718760.978100
3.39-3.883.70.0648761.08199.9
3.88-4.883.60.0558900.99199.2
4.88-503.40.0579011.03897.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
Coot0.7-preデータ抽出
PHENIXphenix.refine: 1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VWD

3vwd


解像度: 1.802→31.976 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 878 5.06 %
Rwork0.2159 16482 -
obs0.2181 17360 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.01 Å2 / Biso mean: 25.1548 Å2 / Biso min: 8.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.802→31.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1461 0 48 102 1611
Biso mean--26.41 31.76 -
残基数----182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011605
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3312185
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006283
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.998616
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8015-1.91440.31041530.23812684283799
1.9144-2.06210.2651320.233127232855100
2.0621-2.26960.31171540.2227302884100
2.2696-2.59790.2921340.223527672901100
2.5979-3.27260.2931470.22627682915100
3.2726-31.98070.20181580.19842810296899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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