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- PDB-4u9s: Crystal structure of NqrC from Vibrio cholerae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u9s
タイトルCrystal structure of NqrC from Vibrio cholerae
要素Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
キーワードOXIDOREDUCTASE / sodium translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / FMN binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C / FMN-binding / FMN-binding domain / FMN_bind
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fritz, G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationFR 1488/3-2 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structure of the V. cholerae Na+-pumping NADH:quinone oxidoreductase.
著者: Steuber, J. / Vohl, G. / Casutt, M.S. / Vorburger, T. / Diederichs, K. / Fritz, G.
履歴
登録2014年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 2.02017年10月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / reflns_shell / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _reflns_shell.percent_possible_all / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3534
ポリマ－23,7251
非ポリマー6283
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.690, 41.730, 61.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.730, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C / Na(+)-translocating NQR subunit C / NQR complex subunit C / NQR-1 subunit C


分子量: 23724.611 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 44-257 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: ATCC 39541 / Classical Ogawa 395 / O395 / 遺伝子: nqrC, VC0395_A1882, VC395_2409 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A5F5Y7, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 % / 解説: thin plates
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 12.5% PEG 1000, 12.5% PEG 3350, 12.5% MPD, 0.03 M NaF, 0.03 M NaBr, 0.03 M NaI

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 25518 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.9 % / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rrim(I) all: 0.192 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 10.38 / Num. measured all: 329901
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.7-1.80.4586.9970.6849393399539857.29499.7
1.8-1.90.8053.1281.4242855319431963.252100
1.9-20.8741.5472.7634590258825851.60899.9
2-2.50.9830.4717.8499083762476190.4999.9
2.5-30.9950.19216.8244027338733820.299.9
3-40.9960.112634596271327120.115100
4-60.9980.08530.9817986141814170.08899.9
6-100.9980.07830.4156174824810.08299.8
100.9980.07233.3917541431410.07598.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XSCALEデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3lwx

3lwx


解像度: 1.7→45.355 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2056 1296 5.09 %Random selection
Rwork0.186 24182 --
obs0.1871 25478 99.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.19 Å2 / Biso mean: 40.4257 Å2 / Biso min: 18.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→45.355 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1672 0 64 171 1907
Biso mean--48.99 44.26 -
残基数----219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9522393
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052252
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.381647
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7-1.76810.43151370.419726522789
1.7681-1.84860.34941420.333126722814
1.8486-1.9460.25691450.260526582803
1.946-2.0680.30561520.238726612813
2.068-2.22760.23811380.197726852823
2.2276-2.45180.1651490.182226822831
2.4518-2.80650.22091430.184926782821
2.8065-3.53570.20491370.171427272864
3.5357-45.37120.1611530.152827672920
精密化 TLS

S31: -0.0427 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2935-0.52471.06551.4716-1.50653.1483-0.0029-0.1582-0.17760.15550.24350.2604-0.4018-0.2480.28790.02730.02580.27630.03330.322717.684525.402546.7461
21.98860.26480.2940.93880.22672.69190.0020.01370.05090.12520.0617-0.0890.2298-0.08250.25010.0179-0.00910.2337-0.0020.253932.234728.029441.8595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 39 through 131 )C0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 132 through 257 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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