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万見
- PDB-4u7t: Crystal structure of DNMT3A-DNMT3L in complex with histone H3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u7t
タイトルCrystal structure of DNMT3A-DNMT3L in complex with histone H3
要素
  • (DNA (cytosine-5)-methyltransferase ...) x 2
  • peptide from Histone H3.3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / DNA methyltransferase / active form / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of chromosome condensation / Barr body ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / unmethylated CpG binding / : / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / XY body / ESC/E(Z) complex / male meiosis I / muscle cell differentiation / response to vitamin A / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / hepatocyte apoptotic process / lncRNA binding / nucleus organization / negative regulation of gene expression, epigenetic / cellular response to ethanol / chromosome, centromeric region / spermatid development / catalytic complex / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / placenta development / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / condensed nuclear chromosome / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / cellular response to amino acid stimulus / RNA Polymerase I Promoter Escape / enzyme activator activity / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / response to toxic substance / response to lead ion / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / neuron differentiation / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / response to estradiol / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3.3 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Guo, X. / Wang, L. / Yin, X. / Li, J. / Xiao, J. / He, S. / Wang, J. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structural insight into autoinhibition and histone H3-induced activation of DNMT3A
著者: Guo, X. / Wang, L. / Li, J. / Ding, Z. / Xiao, J. / Yin, X. / He, S. / Shi, P. / Dong, L. / Li, G. / Tian, C. / Wang, J. / Cong, Y. / Xu, Y.
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
F: peptide from Histone H3.3
G: peptide from Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,77414
ポリマ－152,6136
非ポリマー1,1618
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area57470 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)183.823, 183.823, 123.265
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D
13chain F
23chain G

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUVALVALchain AAA474 - 9127 - 445
21GLUGLUVALVALchain CCC474 - 9127 - 445
12PHEPHESERSERchain BBB177 - 3797 - 209
22PHEPHESERSERchain DDD177 - 3797 - 209
13ALAALASERSERchain FFE1 - 101 - 10
23ALAALASERSERchain GGF1 - 101 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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DNA (cytosine-5)-methyltransferase ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / DNA methyltransferases DNMT3A


分子量: 50878.434 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 476-912 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA methyltransferases DNMT3L


分子量: 24119.654 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 178-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJW3

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 FG

#3: タンパク質・ペプチド peptide from Histone H3.3 / histone H3 peptide


分子量: 1308.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243

-
非ポリマー , 3種, 19分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Sodium Acetate, 0.6M Ammonium Sulfate / PH範囲: 5.3-5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月7日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.9 % / 数: 519306 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.06 / D res high: 2.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 52477 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.245010.0411.1499.7
4.966.2410.0870.9949.8
4.334.9610.1071.06610
3.944.3310.1061.06410.1
3.653.9410.1111.0210
3.443.6510.141.05210
3.273.4410.2191.079.9
3.123.2710.3051.0519.8
33.1210.4691.069.8
2.9310.7211.0919.8
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 52477 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 77.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 139.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A1A, 2QRV

3a1a

2qrv


解像度: 2.9→40.213 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2612 2667 5.09 %Random selection
Rwork0.223 49740 --
obs0.225 52407 99.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 199.66 Å2 / Biso mean: 83.463 Å2 / Biso min: 34.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→40.213 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9969 0 58 11 10038
Biso mean--61.11 60.49 -
残基数----1233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40813910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561480
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061792
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2873846
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3913X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
12C3913X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
21B1674X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
22D1674X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
31F80X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
32G80X-RAY DIFFRACTION11.988TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8991-2.95180.40631390.36952548268797
2.9518-3.00860.39771560.320725892745100
3.0086-3.070.39041190.329826542773100
3.07-3.13670.35741370.301725772714100
3.1367-3.20960.41181270.29126372764100
3.2096-3.28990.32971300.282826262756100
3.2899-3.37880.32291370.302526102747100
3.3788-3.47820.32721310.263726112742100
3.4782-3.59040.31271440.263926382782100
3.5904-3.71860.27631560.241825892745100
3.7186-3.86740.30841490.243926212770100
3.8674-4.04320.27431310.213426142745100
4.0432-4.25620.21061550.203426272782100
4.2562-4.52250.20711430.178426142757100
4.5225-4.87110.22281310.17226392770100
4.8711-5.36030.18291230.185126522775100
5.3603-6.13360.26421500.207826392789100
6.1336-7.71870.25981520.210926282780100
7.7187-40.21730.2181570.19512627278498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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