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- PDB-4u3e: Anaerobic ribonucleotide reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u3e
タイトルAnaerobic ribonucleotide reductase
要素Ribonucleoside triphosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / proteolysis / barrel / reductase / radical
機能・相同性
機能・相同性情報


anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase complex / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / DNA replication / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoside-triphosphate reductase, anaerobic / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CITRIC ACID / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Funk, M.A. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, シンガポール, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)0645960 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM29595 米国
ASTAR シンガポール
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: The class III ribonucleotide reductase from Neisseria bacilliformis can utilize thioredoxin as a reductant.
著者: Wei, Y. / Funk, M.A. / Rosado, L.A. / Baek, J. / Drennan, C.L. / Stubbe, J.
履歴
登録2014年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside triphosphate reductase
B: Ribonucleoside triphosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,44210
ポリマ－157,6612
非ポリマー7818
水16,069892
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10600 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area42930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.313, 98.768, 86.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ribonucleoside triphosphate reductase / Ribonucleotide reductase of class III (Anaerobic) / large subunit / Uncharacterized protein


分子量: 78830.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM_0385, THEMA_02795, Tmari_0383 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WYL6, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)

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非ポリマー , 6種, 900分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 892 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.085 M tri-sodium citrate pH 5.6, 0.17 M ammonium acetate, 25.5% PEG 4000, 15% glycerol. Diffraction quality crystals grew over several weeks.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 279509 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 1.8 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.64→1.67 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 0.97 / % possible all: 65.4

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.64→49.38 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 3783 1.35 %
Rwork0.171 --
obs0.171 279676 95.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→49.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10224 0 45 892 11161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92814358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.533933
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371528
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041835
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6421-1.66290.34071130.33237845X-RAY DIFFRACTION73
1.6629-1.68480.31881310.31519605X-RAY DIFFRACTION90
1.6848-1.70790.34971430.308810228X-RAY DIFFRACTION95
1.7079-1.73230.3011410.290610372X-RAY DIFFRACTION96
1.7323-1.75820.33941450.276210290X-RAY DIFFRACTION96
1.7582-1.78560.23541430.257210373X-RAY DIFFRACTION96
1.7856-1.81490.25481390.24110318X-RAY DIFFRACTION96
1.8149-1.84620.27141370.234410213X-RAY DIFFRACTION95
1.8462-1.87980.24471410.216110198X-RAY DIFFRACTION95
1.8798-1.91590.23051310.20369945X-RAY DIFFRACTION92
1.9159-1.9550.22561390.205410253X-RAY DIFFRACTION96
1.955-1.99750.23631450.200210472X-RAY DIFFRACTION98
1.9975-2.0440.21431410.192810464X-RAY DIFFRACTION98
2.044-2.09510.2061450.174410394X-RAY DIFFRACTION97
2.0951-2.15180.18651350.168810425X-RAY DIFFRACTION96
2.1518-2.21510.21261400.159610335X-RAY DIFFRACTION96
2.2151-2.28660.25091400.165910066X-RAY DIFFRACTION94
2.2866-2.36830.23161420.158610119X-RAY DIFFRACTION94
2.3683-2.46310.18021470.158310587X-RAY DIFFRACTION98
2.4631-2.57520.17951450.150810554X-RAY DIFFRACTION98
2.5752-2.7110.16031450.155110438X-RAY DIFFRACTION97
2.711-2.88080.21051420.157810354X-RAY DIFFRACTION96
2.8808-3.10320.20771390.16210133X-RAY DIFFRACTION94
3.1032-3.41550.19151440.155410611X-RAY DIFFRACTION99
3.4155-3.90950.16151450.138910492X-RAY DIFFRACTION97
3.9095-4.92490.15021420.12810259X-RAY DIFFRACTION96
4.9249-49.40630.17121430.153210550X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.6161 Å / Origin y: 10.6966 Å / Origin z: -29.5634 Å
111213212223313233
T0.1195 Å2-0.0008 Å20.0147 Å2-0.0882 Å20.0013 Å2--0.1379 Å2
L0.3858 °20.0544 °20.2873 °2-0.2025 °20.1299 °2--0.6707 °2
S0.0046 Å °0.0417 Å °-0.0065 Å °0.0078 Å °0.0107 Å °-0.0296 Å °-0.0198 Å °0.0342 Å °-0.0153 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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