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- PDB-5xtr: Crystal structure of baculoviral sulfhydryl oxidase P33 (R127A, E... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5xtr | ||||||
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Title | Crystal structure of baculoviral sulfhydryl oxidase P33 (R127A, E183A mutant) | ||||||
![]() | FAD-linked sulfhydryl oxidase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / sulfhydryl oxidase | ||||||
Function / homology | FAD-linked sulfhydryl oxidase / Baculovirus P33 / thiol oxidase / thiol oxidase activity / host cell cytoplasm / host cell nucleus / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD-linked sulfhydryl oxidase![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kuang, W. / Hu, Z. / Gong, P. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Three Conserved Regions in Baculovirus Sulfhydryl Oxidase P33 Are Critical for Enzymatic Activity and Function Authors: Kuang, W. / Zhang, H. / Wang, M. / Zhou, N.Y. / Deng, F. / Wang, H. / Gong, P. / Hu, Z. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 216.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 170.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5xkiC ![]() 5xtnC ![]() 5xtoC ![]() 5xtpC ![]() 5xtqC ![]() 3qzyS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34382.789 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: R127A, E183A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: P33, ORF92 / Plasmid: pET28 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-FAD / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.3 / Details: PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 18, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9789 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.25→37.91 Å / Num. obs: 53132 / % possible obs: 90.5 % / Redundancy: 1.83 % / Biso Wilson estimate: 37.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 1.22 / Net I/σ(I): 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3QZY Resolution: 2.25→37.883 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 33.33
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 87.96 Å2 / Biso mean: 41.3415 Å2 / Biso min: 20.49 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→37.883 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17
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