[日本語] English
万見
- PDB-4u32: Human mesotrypsin complexed with HAI-2 Kunitz domain 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u32
タイトルHuman mesotrypsin complexed with HAI-2 Kunitz domain 1
要素
  • Kunitz-type protease inhibitor 2
  • Trypsin-3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease / protease inhibitor / protein-protein interaction / protein degradation / proteolysis / substrate specificity / enzyme kinetics / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by MST1 / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / negative regulation of neural precursor cell proliferation / basement membrane organization / MET Receptor Activation / negative regulation of cell motility / cellular response to BMP stimulus / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins ...Signaling by MST1 / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / negative regulation of neural precursor cell proliferation / basement membrane organization / MET Receptor Activation / negative regulation of cell motility / cellular response to BMP stimulus / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / zymogen activation / Antimicrobial peptides / negative regulation of cell-cell adhesion / endopeptidase inhibitor activity / establishment or maintenance of cell polarity / trypsin / endothelial cell migration / digestion / serine-type peptidase activity / neural tube closure / serine-type endopeptidase inhibitor activity / tertiary granule lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kunitz-type protease inhibitor 2 / Trypsin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Wang, R. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Sequence and Conformational Specificity in Substrate Recognition: SEVERAL HUMAN KUNITZ PROTEASE INHIBITOR DOMAINS ARE SPECIFIC SUBSTRATES OF MESOTRYPSIN.
著者: Pendlebury, D. / Wang, R. / Henin, R.D. / Hockla, A. / Soares, A.S. / Madden, B.J. / Kazanov, M.D. / Radisky, E.S.
履歴
登録2014年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22014年12月10日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / entity_src_gen / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Kunitz-type protease inhibitor 2
A: Trypsin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8234
ポリマ－30,5622
非ポリマー2612
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area12150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.194, 70.190, 123.033
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Kunitz-type protease inhibitor 2 / Hepatocyte growth factor activator inhibitor type 2 / HAI-2 / Placental bikunin


分子量: 6304.247 Da / 分子数: 1 / 断片: BPTI/Kunitz inhibitor 1 residues 34-91 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPINT2, HAI2, KOP / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: O43291
#2: タンパク質 Trypsin-3 / Brain trypsinogen / Mesotrypsinogen / Serine protease 3 / Serine protease 4 / Trypsin III / Trypsin IV


分子量: 24257.457 Da / 分子数: 1 / Mutation: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS3, PRSS4, TRY3, TRY4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35030, trypsin
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M trisodium citrate pH 5.5, 10% (w/v) PEG 4000, and 0.2 M sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: OTHER / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 36369 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.65→29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 1.535 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21282 1918 5 %RANDOM
Rwork0.17988 ---
obs0.18152 36369 96.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.183 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å2-0 Å2
2---0.45 Å2-0 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.65→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 15 222 2367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0192230
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1361.9463022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9673.0074752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7515274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96824.47996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.89715358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7481510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212517
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.739 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 262 -
Rwork0.203 4895 -
obs--90.57 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る