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- PDB-4u2v: Bak BH3-in-Groove dimer (GFP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u2v
タイトルBak BH3-in-Groove dimer (GFP)
要素Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
キーワードAPOPTOSIS / Bak / Bcl-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / response to mycotoxin / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis ...Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / response to mycotoxin / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / B cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / fibroblast apoptotic process / response to UV-C / mitochondrial fusion / myeloid cell homeostasis / Bcl-2 family protein complex / porin activity / thymocyte apoptotic process / pore complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / vagina development / B cell homeostasis / positive regulation of proteolysis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / blood vessel remodeling / animal organ regeneration / cellular response to unfolded protein / Pyroptosis / heat shock protein binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of mitochondrial membrane potential / intrinsic apoptotic signaling pathway / bioluminescence / release of cytochrome c from mitochondria / epithelial cell proliferation / response to gamma radiation / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of protein-containing complex assembly / apoptotic signaling pathway / establishment of localization in cell / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / channel activity / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions ...Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Green fluorescent protein / Bcl-2 homologous antagonist/killer
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brouwer, J.M. / Colman, P.M. / Czabotar, P.E.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1059331 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1023055 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1016701 オーストラリア
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Bak Core and Latch Domains Separate during Activation, and Freed Core Domains Form Symmetric Homodimers.
著者: Brouwer, J.M. / Westphal, D. / Dewson, G. / Robin, A.Y. / Uren, R.T. / Bartolo, R. / Thompson, G.V. / Colman, P.M. / Kluck, R.M. / Czabotar, P.E.
履歴
登録2014年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
D: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
C: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
A: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,74112
ポリマ－141,6834
非ポリマー1,0588
水3,639202
1
B: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
C: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0974
ポリマ－70,8422
非ポリマー2552
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area28460 Å2
手法PISA
2
D: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
A: Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6458
ポリマ－70,8422
非ポリマー8036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area28470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.190, 63.840, 122.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer / Apoptosis regulator BAK / Bcl-2-like protein 7 / Bcl2-L-7


分子量: 35420.773 Da / 分子数: 4
断片: UNP P42212 residues 1-230, UNP Q16611 residues 68-148
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: GFP, BAK1, BAK, BCL2L7, CDN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212, UniProt: Q16611
#2: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細Residue SER 65 of GFP underwent mutation into GLY 65. GLY 65, TYR 66, and GLY 67 circularized into ...Residue SER 65 of GFP underwent mutation into GLY 65. GLY 65, TYR 66, and GLY 67 circularized into one chromophore.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.23 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 4.5% PEG 8000, 40% MPD, 100 mM tri-sodium citrate, 90 mM cacodylate acid pH 6.5 and 1% Octyl glucoside
PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953726 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→20 Å / Num. obs: 74519 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40.25 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 1.053 / Net I/σ(I): 7.93 / Num. measured all: 307853
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.29-2.433.60.1732.6220.554499612135110633.01791.2
2.43-2.590.4531.740.854797411404113911.99499.9
2.59-2.80.6580.9921.564473910652106481.137100
2.8-3.070.8370.5632.9141200979497850.64599.9
3.07-3.430.9730.2336.9237199888188710.26699.9
3.43-3.950.9920.11213.132648788078730.12999.9
3.95-4.830.9970.05922.0926869667666710.06899.9
4.83-6.80.9970.05323.3620515522752160.06199.8
6.80.9990.0332.0811713303130010.03599

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BDU

4bdu


解像度: 2.3→19.997 Å / FOM work R set: 0.7611 / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 30.51 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Despite the resolution of the GFP-Bak(alpha2-alpha5) tetramer crystal structure, one of the four GFP molecules has poor electron density; this is most likely due to an absence of crystal ...詳細: Despite the resolution of the GFP-Bak(alpha2-alpha5) tetramer crystal structure, one of the four GFP molecules has poor electron density; this is most likely due to an absence of crystal contacts with this moiety.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2502 3705 5 %
Rwork0.1983 70427 -
obs0.2009 74132 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 297.21 Å2 / Biso mean: 60.89 Å2 / Biso min: 21.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→19.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9824 0 74 202 10100
Biso mean--96.42 48.87 -
残基数----1227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910090
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34513642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061771
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7713664
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.33020.40961390.39022650278999
2.3302-2.36210.40621430.36527052848100
2.3621-2.39580.39481410.347326612802100
2.3958-2.43150.36681390.349526942833100
2.4315-2.46940.39971410.326126962837100
2.4694-2.50980.37051440.323926732817100
2.5098-2.5530.39061410.314627242865100
2.553-2.59930.32571420.299826902832100
2.5993-2.64920.36361410.294227032844100
2.6492-2.70320.32641420.272326742816100
2.7032-2.76180.33791400.260826962836100
2.7618-2.82590.31191440.255727012845100
2.8259-2.89640.32511440.251527082852100
2.8964-2.97440.33261380.245526772815100
2.9744-3.06160.3241490.239727272876100
3.0616-3.16010.32181400.214227002840100
3.1601-3.27260.25821410.197426772818100
3.2726-3.4030.26081410.187827372878100
3.403-3.5570.25811410.180527222863100
3.557-3.74340.23681440.16927162860100
3.7434-3.97630.17811450.162527152860100
3.9763-4.28050.18451420.139827262868100
4.2805-4.70620.17711440.129527182862100
4.7062-5.37560.17941430.134427482891100
5.3756-6.72950.2221460.166927522898100
6.7295-19.99740.16881500.136928372987100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.75482.031.8645.53083.57825.18990.27670.1150.33590.32510.00130.5826-0.2203-0.4135-0.21430.2923-0.03240.030.33230.01880.27817.669363.378658.8049
23.76780.7639-0.89115.47-1.57184.68030.0491-0.0334-0.0561-0.1156-0.0562-0.04270.3732-0.3403-0.00010.328-0.0596-0.03320.3093-0.00530.180211.157356.551755.7388
35.32621.67481.48776.51322.16884.76360.0935-0.00680.0190.052-0.00610.48560.2345-1.50740.02090.3519-0.052-0.02310.57790.08210.31861.355558.373654.3999
43.4841-1.9110.02514.5073-0.28490.8123-0.106-0.0076-1.1147-0.33350.08710.11751.3979-0.72090.01151.3497-0.2785-0.05970.50580.05440.44677.5239.077649.9936
53.5853-2.1666-0.62016.079-0.77117.23720.85530.7504-0.2212-1.1965-0.71751.14990.0395-0.863-0.13810.3481-0.0281-0.10580.5570.03330.43624.005258.754842.0851
63.41090.54560.65152.7682-0.96623.4994-0.1368-0.0625-0.10030.12950.21030.04210.5186-0.2564-0.06230.39320.06450.00480.258-0.01180.205210.467154.901750.6264
72.44050.8382-2.75192.05-0.12326.97170.3252-0.11510.0449-0.2068-0.0147-0.0843-1.18160.6224-0.25260.5551-0.0203-0.02440.19250.06430.384728.253771.954611.162
83.6659-4.245.10575.3928-5.03448.78470.42130.6279-1.0293-0.99670.11510.91851.2788-0.0806-0.54170.7215-0.128-0.05010.4323-0.0420.433924.354256.84281.1292
96.70181.56330.12122.59452.94846.21390.06510.58760.6864-0.2997-0.0920.0191-0.7121-0.31510.06480.4412-0.0130.03050.270.07390.308924.198668.84163.7461
104.1121-3.5854-0.51075.31421.32232.00780.0519-0.4154-0.5032-0.36170.20980.77520.6643-0.4233-0.31710.5377-0.2432-0.07550.47440.05180.360424.995238.8853-38.4212
115.7953-4.26233.69974.7859-1.1183.99240.31160.14540.1256-0.4642-0.1982-0.03790.3961-0.04030.1020.3687-0.13420.03410.31320.04460.281929.877947.0163-38.5269
121.939-0.66620.62561.7086-0.96133.39270.045-0.3041-0.2704-0.21970.25990.48090.6027-0.667-0.30560.3201-0.0717-0.04650.47380.01790.295925.000244.5649-31.3675
133.6322-2.6591-1.28465.95130.52462.30180.18920.229-0.3794-0.2967-0.08370.76180.209-0.8903-0.09550.3741-0.1647-0.10670.650.10190.414717.358343.8918-36.4305
147.9199-1.52480.76742.0223-1.76517.0759-0.2348-0.10891.01960.16320.3609-0.1842-0.858-0.4998-0.03220.5349-0.0628-0.00660.3466-0.01030.394121.756763.0811-29.8798
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202.5972-1.3608-0.17295.4838-0.34863.1578-0.11440.03190.0655-0.18370.0195-0.879-0.00330.55230.09650.2408-0.07290.01880.48070.00150.429548.380346.9053-22.2796
212.05170.2271-0.34596.4522-3.97034.1449-0.0065-0.3748-0.1130.4709-0.6023-1.2437-0.13150.93390.6240.3734-0.0591-0.13770.61110.05570.617555.404749.2224-15.425
227.15952.09752.74048.69142.06853.60920.1088-0.6308-1.21480.63720.1233-0.53691.01690.5263-0.35670.46850.05040.01170.48310.06610.411445.36831.2692-12.3039
234.15361.989-1.46637.2864-0.50012.75560.5891-0.73250.01661.5762-0.5755-0.755-0.09650.24880.00690.5072-0.0513-0.17460.48560.0830.315944.358848.5833-8.4141
243.1673-0.3898-0.39494.4190.44452.7076-0.0275-0.12270.0243-0.1098-0.1706-0.2978-0.14050.45480.14860.3174-0.0863-0.0160.35590.05530.259544.553749.7929-17.2174
256.1086-4.9203-6.03165.30995.62846.3717-0.0839-0.50730.04990.05040.0671-0.1492-0.03040.7816-0.05460.3635-0.0863-0.02390.2919-0.01290.344531.803962.231415.9047
268.60510.6783-3.60247.5969-3.18696.28380.4358-0.5712-0.26430.7838-0.040.4636-0.5977-0.2415-0.37080.5498-0.0874-0.01410.35250.06750.293717.382672.976622.8692
276.4831-0.5588-0.91017.3735-1.90724.3571-0.1122-0.5264-1.08360.51630.0570.34730.9495-0.69640.07540.6199-0.15760.01840.38410.09110.398421.020664.276518.0239
280.17620.0122-0.1110.04050.09920.9747-0.1778-0.0839-0.32670.21660.2199-0.44670.59512.1256-0.11090.62970.5015-0.37522.32960.0198-0.604439.469653.349251.1836
292.236-0.6944-0.17521.98680.77474.11970.09940.02270.2415-0.2109-0.0303-0.35410.13441.8364-0.04520.494-0.00760.01431.5885-0.02430.338337.032158.9439.5074
301.85650.34020.08670.96260.6421.69630.0729-0.1626-0.12560.03150.0776-0.1960.51371.8762-0.10880.64160.27740.00591.14470.03070.318533.105153.62645.3695
313.7136-0.0635-0.46686.72684.83653.6255-0.2383-0.0732-0.1196-0.05860.4812-0.0345-0.34190.9733-0.25320.27310.0239-0.02170.28280.08590.343232.654539.675810.2147
326.54640.71762.05435.5634-0.86486.8959-0.33250.68180.3765-0.44760.15260.2827-0.1972-0.39080.14050.4363-0.09590.02990.37590.08620.328622.299333.23231.5238
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 1 through 24 )B0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 25 through 81 )B0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 82 through 128 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 129 through 147 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 148 through 170 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 171 through 227 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 228 through 1106 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1107 through 1124 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1125 through 1145 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 1 through 24 )D0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 25 through 48 )D0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 49 through 81 )D0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 82 through 128 )D0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 129 through 147 )D0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 148 through 170 )D0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 171 through 227 )D0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 228 through 1106 )D0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 1107 through 1145 )D0
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 1 through 24 )C0
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 25 through 81 )C0
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 82 through 128 )C0
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'C' and (resid 129 through 147 )C0
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'C' and (resid 148 through 175 )C0
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'C' and (resid 176 through 1072 )C0
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'C' and (resid 1073 through 1100 )C0
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'C' and (resid 1101 through 1124 )C0
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'C' and (resid 1125 through 1145 )C0
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'A' and (resid 2 through 128 )A0
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'A' and (resid 129 through 170 )A0
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'A' and (resid 171 through 1072 )A0
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'A' and (resid 1073 through 1100 )A0
32X-RAY DIFFRACTION32chain 'A' and (resid 1101 through 1145 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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