+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4u2v | ||||||||||||
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Title | Bak BH3-in-Groove dimer (GFP) | ||||||||||||
Components | Green fluorescent protein,Bcl-2 homologous antagonist/killer | ||||||||||||
Keywords | APOPTOSIS / Bak / Bcl-2 | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / BH domain binding / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / Release of apoptotic factors from the mitochondria / limb morphogenesis ...Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / BH domain binding / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / Release of apoptotic factors from the mitochondria / limb morphogenesis / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / B cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / response to UV-C / mitochondrial fusion / fibroblast apoptotic process / Bcl-2 family protein complex / myeloid cell homeostasis / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / porin activity / thymocyte apoptotic process / pore complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of proteolysis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / vagina development / B cell homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / blood vessel remodeling / cellular response to unfolded protein / Pyroptosis / animal organ regeneration / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / heat shock protein binding / bioluminescence / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / regulation of mitochondrial membrane potential / epithelial cell proliferation / generation of precursor metabolites and energy / establishment of localization in cell / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to gamma radiation / response to hydrogen peroxide / response to organic cyclic compound / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to UV / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein-folding chaperone binding / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Aequorea victoria (jellyfish) Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.3 Å | ||||||||||||
Authors | Brouwer, J.M. / Colman, P.M. / Czabotar, P.E. | ||||||||||||
Funding support | Australia, 3items
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Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2014 Title: Bak Core and Latch Domains Separate during Activation, and Freed Core Domains Form Symmetric Homodimers. Authors: Brouwer, J.M. / Westphal, D. / Dewson, G. / Robin, A.Y. / Uren, R.T. / Bartolo, R. / Thompson, G.V. / Colman, P.M. / Kluck, R.M. / Czabotar, P.E. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4u2v.cif.gz | 513.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4u2v.ent.gz | 426 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4u2v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u2/4u2v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u2/4u2v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4u2uC 4bduS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35420.773 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: UNP P42212 residues 1-230, UNP Q16611 residues 68-148 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aequorea victoria (jellyfish), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: GFP, BAK1, BAK, BCL2L7, CDN1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P42212, UniProt: Q16611 #2: Chemical | ChemComp-CAC / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | Residue SER 65 of GFP underwent mutation into GLY 65. GLY 65, TYR 66, and GLY 67 circularized into ...Residue SER 65 of GFP underwent mutation into GLY 65. GLY 65, TYR 66, and GLY 67 circularized into one chromophore. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 4.5% PEG 8000, 40% MPD, 100 mM tri-sodium citrate, 90 mM cacodylate acid pH 6.5 and 1% Octyl glucoside PH range: 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.953726 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 9, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953726 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.29→20 Å / Num. obs: 74519 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40.25 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 1.053 / Net I/σ(I): 7.93 / Num. measured all: 307853 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4BDU Resolution: 2.3→19.997 Å / FOM work R set: 0.7611 / SU ML: 0.43 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 30.51 / Stereochemistry target values: ML Details: Despite the resolution of the GFP-Bak(alpha2-alpha5) tetramer crystal structure, one of the four GFP molecules has poor electron density; this is most likely due to an absence of crystal ...Details: Despite the resolution of the GFP-Bak(alpha2-alpha5) tetramer crystal structure, one of the four GFP molecules has poor electron density; this is most likely due to an absence of crystal contacts with this moiety.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 297.21 Å2 / Biso mean: 60.89 Å2 / Biso min: 21.18 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→19.997 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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