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- PDB-4u0q: Plasmodium falciparum reticulocyte-binding protein homologue 5 (P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u0q
タイトルPlasmodium falciparum reticulocyte-binding protein homologue 5 (PfRH5) bound to basigin
要素
  • Basigin
  • Reticulocyte binding protein 5
キーワードSIGNALING PROTEIN / Malaria Erythrocyte invasion
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / dendrite self-avoidance / response to mercury ion / cell-cell adhesion mediator activity / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / Pyruvate metabolism ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / dendrite self-avoidance / response to mercury ion / cell-cell adhesion mediator activity / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / Pyruvate metabolism / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / D-mannose binding / decidualization / photoreceptor outer segment / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Integrin cell surface interactions / response to cAMP / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / neutrophil chemotaxis / protein localization to plasma membrane / axon guidance / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / virus receptor activity / signaling receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / axon / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rh5 coiled-coil domain / Rh5 coiled-coil domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily ...Rh5 coiled-coil domain / Rh5 coiled-coil domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Reticulocyte binding protein 5 / Basigin
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wright, K.E. / Hjerrild, K.A. / Bartlett, J. / Douglas, A.D. / Jin, J. / Brown, R.E. / Ashfield, R. / Clemmensen, S.B. / de Jongh, W.A. / Draper, S.J. / Higgins, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structure of malaria invasion protein RH5 with erythrocyte basigin and blocking antibodies.
著者: Wright, K.E. / Hjerrild, K.A. / Bartlett, J. / Douglas, A.D. / Jin, J. / Brown, R.E. / Illingworth, J.J. / Ashfield, R. / Clemmensen, S.B. / de Jongh, W.A. / Draper, S.J. / Higgins, M.K.
履歴
登録2014年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22014年12月3日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reticulocyte binding protein 5
B: Basigin
C: Reticulocyte binding protein 5
D: Basigin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,7684
ポリマ－184,7684
非ポリマー00
水00
1
A: Reticulocyte binding protein 5
B: Basigin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3842
ポリマ－92,3842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
2
C: Reticulocyte binding protein 5
D: Basigin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3842
ポリマ－92,3842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area24110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.280, 109.360, 151.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Reticulocyte binding protein 5 / Reticulocyte-binding protein homologue 5 / RH5


分子量: 63128.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: B2L3N7
#2: タンパク質 Basigin / 5F7 / Collagenase stimulatory factor / Extracellular matrix metalloproteinase inducer / EMMPRIN / ...5F7 / Collagenase stimulatory factor / Extracellular matrix metalloproteinase inducer / EMMPRIN / Leukocyte activation antigen M6 / OK blood group antigen / Tumor cell-derived collagenase stimulatory factor / TCSF


分子量: 29254.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BSG, UNQ6505/PRO21383 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35613

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M lithium sulphate, 20% PEG 4000, 0.1M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→67.46 Å / Num. obs: 23402 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 66.77 Å2 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U0R, 3B5H

4u0r

3b5h


解像度: 3.1→62.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8838 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8393 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.424
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2445 1186 5.08 %RANDOM
Rwork0.2171 ---
obs0.2186 23357 99.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.968 Å20 Å20 Å2
2--13.0382 Å20 Å2
3----11.0702 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.631 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→62.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7629 0 0 0 7629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0087793HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0610495HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2825SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes214HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1083HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7793HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.98
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1029SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8500SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.24 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3156 145 5.18 %
Rwork0.2608 2654 -
all0.2636 2799 -
obs--99.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85821.3928-0.03164.01360.17360.28470.2651-0.1747-0.03740.5315-0.27060.03090.019-0.03410.0055-0.0212-0.07860.0048-0.06290.0623-0.094636.6471-5.7551-12.5209
21.6032-1.4204-1.42773.45640.93841.9702-0.02330.15350.0644-0.0187-0.00060.35010.0176-0.07040.0239-0.2641-0.0742-0.0336-0.15520.02650.113710.3552-26.2187-22.8114
30.6936-0.4424-0.23062.19330.43470.56860.0861-0.06040.0463-0.1356-0.04490.0388-0.104-0.0287-0.0411-0.10780.01990.0366-0.04460.0002-0.014513.15075.9789-42.2214
41.65091.0881-1.08963.6525-0.22911.3596-0.0742-0.2750.09690.54420.1174-0.0744-0.00430.2547-0.0432-0.03510.040.1116-0.1271-0.0407-0.201414.393420.1544-8.5105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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