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- PDB-4txm: Crystal structure of uridine phosphorylase from Schistosoma manso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4txm
タイトルCrystal structure of uridine phosphorylase from Schistosoma mansoni in complex with thymine
要素Uridine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Uridine phosphorylase
機能・相同性
機能・相同性情報


uridine catabolic process / nucleotide catabolic process / deoxyuridine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase, eukaryotic / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMINE / Uridine phosphorylase A
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Marinho, A. / Torini, J. / Romanello, L. / Cassago, A. / DeMarco, R. / Brandao-Neto, J. / Pereira, H.M.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2012/14223-9 ブラジル
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2016
タイトル: Analysis of two Schistosoma mansoni uridine phosphorylases isoforms suggests the emergence of a protein with a non-canonical function.
著者: da Silva Neto, A.M. / Torini de Souza, J.R. / Romanello, L. / Cassago, A. / Serrao, V.H. / DeMarco, R. / Brandao-Neto, J. / Garratt, R.C. / Pereira, H.D.
履歴
登録2014年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7446
ポリマ－65,2992
非ポリマー4444
水8,197455
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.361, 84.872, 87.422
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Uridine phosphorylase


分子量: 32649.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: Smp_082430 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G4VGI0, uridine phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TDR / THYMINE / チミン


分子量: 126.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 200mM ammonium sulphate, 100mM Bis-Tris pH5.5, 20-25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9136 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9136 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. obs: 43916 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge F obs: 0.143 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rrim(I) all: 0.119 / Χ2: 1.022 / Net I/av σ(I): 10.1 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 209662
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.93-2.040.6560.592.4428218720463960.66888.8
2.04-2.190.3910.4343.8236186677967140.48299
2.19-2.360.2610.3155.3433301633962730.35199
2.36-2.580.1730.2187.3429491584757920.24499.1
2.58-2.890.130.1499.5823924528452170.16898.7
2.89-3.330.0750.09714.1921422472646340.10998.1
3.33-4.080.0390.05720.8817049402139890.06599.2
4.08-5.750.030.04324.611917315730580.04996.9
5.750.0210.03828.298154186918430.04298.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
GDAデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TXJ

4txj


解像度: 1.93→42.436 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 26.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2519 2195 5 %Random selection
Rwork0.2144 41701 --
obs0.2163 43896 97.07 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.14 Å2 / Biso mean: 34.3136 Å2 / Biso min: 11.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→42.436 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4252 0 28 455 4735
Biso mean--21.43 37.94 -
残基数----566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.675888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025682
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0321511
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.93-1.96970.36561070.29462038214577
1.9697-2.01550.30811330.27092529266297
2.0155-2.06590.30581370.24952590272798
2.0659-2.12180.26561370.24472619275699
2.1218-2.18420.28651380.2372621275999
2.1842-2.25470.29521390.22692625276499
2.2547-2.33530.27041380.22022625276399
2.3353-2.42880.28971400.21152649278999
2.4288-2.53930.26941370.22322629276699
2.5393-2.67320.25971400.22262657279799
2.6732-2.84060.24581410.22752680282199
2.8406-3.05990.22271350.21882556269196
3.0599-3.36770.28971410.21512684282599
3.3677-3.85480.23011420.18972697283999
3.8548-4.85550.20431430.18612726286999
4.8555-42.44630.2261470.20312776292397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4469-0.7284-0.52311.6744-0.28292.50670.16640.03920.01050.3975-0.0371-0.41590.89930.453-0.04010.41160.1059-0.09610.25250.0010.28031.2425-16.93119.4702
20.7022-0.10770.49561.9184-0.57252.07140.05170.1472-0.05030.24680.0811-0.50140.46460.5055-0.08490.26450.0913-0.09390.2613-0.03420.27880.9962-12.83028.0866
30.55850.5417-0.38433.20580.91861.17770.07010.03740.09570.375-0.12070.15790.1005-0.23780.03980.2223-0.00560.02150.2441-0.00450.1348-10.92880.147814.3095
41.34080.79851.12392.85861.64733.6290.0895-0.1225-0.0320.9099-0.19910.23150.1771-0.33310.0240.4473-0.08360.03880.28220.0240.1586-12.7561-4.15419.887
50.73510.2708-0.13652.92190.60252.72680.0851-0.04510.04680.1463-0.0479-0.1643-0.24290.04080.00420.201-0.0161-0.01350.16650.00020.1268-6.11296.395613.7099
60.5950.81690.1391.2033-0.25522.1361-0.16440.03560.0295-0.77490.3772-0.6388-1.14140.7147-0.12220.6674-0.29710.230.428-0.0270.38454.098111.3685-9.2135
70.9020.8574-0.06311.9026-0.60310.8722-0.02730.1068-0.1197-0.65490.1944-0.7797-0.60810.93150.02350.4125-0.18610.25620.5593-0.09740.42717.61714.3922-9.8504
80.7911-0.0566-0.08181.08880.17020.49140.05010.1238-0.0523-1.0490.1013-0.2263-0.87650.38190.00690.5343-0.08690.10460.23880.01870.1453-3.92193.3539-12.1827
90.3734-0.2980.38433.48351.05641.04050.0624-0.0312-0.0726-0.7114-0.26150.3542-0.361-0.24420.12090.34160.0576-0.09080.3102-0.03040.2012-17.1498-1.6189-11.9646
100.9933-0.213-0.37871.75521.72314.3421-0.21460.274-0.0295-0.86390.02870.1389-0.1009-0.1641-0.02870.77630.00650.01960.2949-0.0010.1089-12.08952.0998-19.5411
110.3469-0.2849-0.46292.29561.06695.2437-0.06530.0506-0.0287-0.17330.1056-0.09870.5928-0.1265-0.04840.2509-0.0107-0.00370.2207-0.00120.1859-12.1043-13.8316-7.9806
121.4955-0.66520.81381.98770.68046.34610.3138-0.1496-0.24220.2950.03680.69290.9475-1.0566-0.0890.2769-0.0734-0.1080.3182-0.02020.3298-21.3705-17.5797-12.8183
131.41180.8226-0.36344.80420.08680.1353-0.00150.11950.1411-0.2363-0.09360.0716-0.6071-0.0623-0.07790.4090.0215-0.00970.24430.01720.154-11.5637-0.4453-12.9469
141.02310.00330.27040.9305-0.45581.65340.10070.0392-0.15550.0320.0329-0.284-0.23940.1616-0.1130.42160.01850.03210.2005-0.01010.1697-6.5676-11.8206-13.5295
152.34781.5553-0.85421.0579-0.78051.86340.12340.2391-0.0659-0.66150.1045-0.6524-0.37110.7508-0.08690.6043-0.03810.25260.4476-0.13410.39774.6527-6.5897-21.203
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 62 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 112 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 113 through 154 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 155 through 179 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 180 through 294 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 7 through 60 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 61 through 94 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 95 through 134 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 135 through 154 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 155 through 179 )B0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 180 through 212 )B0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 213 through 226 )B0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 227 through 245 )B0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 246 through 268 )B0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 269 through 293 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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