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万見
- PDB-4tt8: Crystal structure of the hydrolase domain of 10-formyltetrahydrof... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tt8
タイトルCrystal structure of the hydrolase domain of 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase (wild-type) complex with 10-formyl-5,8-dideazafolate
要素10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / 10-Formyltetrahydrofolate dehydrogenase / hydrolase domain / catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


neuromast deposition / Metabolism of folate and pterines / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / embryonic viscerocranium morphogenesis / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / neural crest cell migration / biosynthetic process / gastrulation ...neuromast deposition / Metabolism of folate and pterines / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / embryonic viscerocranium morphogenesis / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / neural crest cell migration / biosynthetic process / gastrulation / one-carbon metabolic process / heart development / hydrolase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. ...Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6DD / 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Lin, C.C. / Chen, C.J. / Fu, T.F. / Chuankhayan, P. / Kao, T.T. / Chang, W.N.
資金援助 台湾, サウジアラビア, 7件
組織認可番号国
National Science Council (NSC)98-2313-B-009-001-MY3 台湾
National Science Council (NSC)101-2628-B-213-001-MY4 台湾
National Science Council (NSC)102-2627-M-213-001-MY3 台湾
National Synchrotron Radiation Center (NSRRC)1013RSB02 台湾
National Synchrotron Radiation Center (NSRRC)1023RSB02 台湾
National Science Council (NSC)99-2320-B-006-013-MY3 台湾
Deanship of Scientific Research at King Saud UniversityRGP-VPP-207 サウジアラビア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structures of the hydrolase domain of zebrafish 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and its complexes reveal a complete set of key residues for hydrolysis and product inhibition.
著者: Lin, C.C. / Chuankhayan, P. / Chang, W.N. / Kao, T.T. / Guan, H.H. / Fun, H.K. / Nakagawa, A. / Fu, T.F. / Chen, C.J.
履歴
登録2014年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年12月18日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.occupancy / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._atom_site.occupancy / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1333
ポリマ－35,4561
非ポリマー6772
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area280 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area14520 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)104.075, 52.694, 60.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-538-

HOH

21A-539-

HOH

31A-552-

HOH

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要素

#1: タンパク質 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase


分子量: 35456.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: aldh1l1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E3NZ06, formyltetrahydrofolate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-6DD / N-(4-{[(2-amino-4-hydroxyquinazolin-6-yl)methyl](formyl)amino}benzoyl)-L-glutamic acid / 10-ホルミル-5,8-ジデアザ葉酸


分子量: 467.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21N5O7
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Bis-Tris (0.1~0.2 M, pH 5.5) and PEG3350 (25~29%, w/v)
PH範囲: 5.5 - 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 15370 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.6 % / Net I/σ(I): 15.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ts4

4ts4


解像度: 2.301→26.347 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 766 4.99 %Random
Rwork0.1794 ---
obs0.1819 15339 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→26.347 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2415 0 48 162 2625
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9683411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.822962
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003443
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3006-2.47810.28141460.2132846X-RAY DIFFRACTION100
2.4781-2.72730.28671700.20922842X-RAY DIFFRACTION100
2.7273-3.12140.25741550.20622886X-RAY DIFFRACTION100
3.1214-3.93050.2161460.1692915X-RAY DIFFRACTION100
3.9305-26.34870.17741490.1583084X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03060.01350.02870.02230.02570.01810.01490.0469-0.09240.1358-0.12150.11040.2584-0.19320-0.0852-0.3827-0.2868-0.0605-0.3645-0.3208-16.45916.4682-22.8861
20.00080.00740.00590.01050.00480.00450.017-0.0322-0.00810.0476-0.0648-0.00050.099-0.0887-00.1096-0.01490.01070.01240.01570.0653-9.13519.7768-15.5828
30.0405-0.01010.01760.05980.04610.02920.0592-0.01-0.00760.0516-0.039-0.00250.0589-0.0851-00.00350.02810.01370.0037-0.00380.0445-17.312827.1013-12.1651
40.0083-0.01280.0072-0.0011-0.00250.00610.00310.05270.1195-0.079-0.0041-0.0023-0.0793-0.0589-00.11990.03150.02620.14490.00840.1142-40.567741.8773-10.0671
50.0151-0.02030.01170.00460.00540.01130.05420.0445-0.0276-0.04590.075-0.0620.0186-0.072700.07840.0031-0.02460.1055-0.01290.0882-41.250737.8103-14.126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 77 through 106 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 107 through 239 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 240 through 270 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 271 through 308 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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