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- PDB-4tsm: MBP-fusion protein of PilA1 from C. difficile R20291 residues 26-166 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tsm
タイトルMBP-fusion protein of PilA1 from C. difficile R20291 residues 26-166
要素maltose-binding protein, pilin chimera
キーワードCELL ADHESION / Pilin / T4P / fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / membrane => GO:0016020 ...protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / membrane => GO:0016020 / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II ...Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / trimethylamine oxide / Pilin / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Peptoclostridium difficile R20291 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Piepenbrink, K.H. / Sundberg, E.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32 AI 110045 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI105881 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural and Evolutionary Analyses Show Unique Stabilization Strategies in the Type IV Pili of Clostridium difficile.
著者: Piepenbrink, K.H. / Maldarelli, G.A. / Martinez de la Pena, C.F. / Dingle, T.C. / Mulvey, G.L. / Lee, A. / von Rosenvinge, E. / Armstrong, G.D. / Donnenberg, M.S. / Sundberg, E.J.
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Database references
改定 1.32015年2月18日Group: Refinement description
改定 1.42015年3月4日Group: Structure summary
改定 1.52017年9月6日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2
改定 1.62017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.72019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / refine / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: maltose-binding protein, pilin chimera
B: maltose-binding protein, pilin chimera
C: maltose-binding protein, pilin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,56825
ポリマ－169,1423
非ポリマー3,42722
水14,358797
1
A: maltose-binding protein, pilin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,64810
ポリマ－56,3811
非ポリマー1,2679
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: maltose-binding protein, pilin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4237
ポリマ－56,3811
非ポリマー1,0426
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: maltose-binding protein, pilin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4988
ポリマ－56,3811
非ポリマー1,1177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.951, 79.366, 164.746
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1333-

HOH

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要素

#1: タンパク質 maltose-binding protein, pilin chimera / MBP / Mmbp / PilA1


分子量: 56380.512 Da / 分子数: 3
断片: UNP residues 27-392 (MBP), UNP residues 35-173 (PilA1)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Peptoclostridium difficile R20291 (バクテリア)
遺伝子: malE, HMPREF9530_03068, CDR20291_3350 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: D8A942, UniProt: C9YRY2, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-TMO / trimethylamine oxide / トリメチルアミンN-オキシド


分子量: 75.110 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9NO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 797 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG2000 MME, 0.2 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 99.1 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.899→38.58 Å / Num. all: 146602 / Num. obs: 139534 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1776 / Net I/av σ(I): 8.8 / Net I/σ(I): 1.89
反射 シェル解像度: 1.899→1.966 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.844 / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / % possible all: 92.48

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4OGM

4ogm


解像度: 1.899→38.58 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE /
Rfactor反射数
Rfree0.2326 -
Rwork0.1969 -
obs-139534
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→38.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11643 0 230 797 12670
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.966 Å / Rfactor Rfree: 0.3136 / Rfactor Rwork: 0.2887

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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