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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4tr3 | ||||||
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タイトル | Mouse iodothyronine deiodinase 3 catalytic core, SeMet-labeled active site mutant SeCys->Cys | ||||||
要素 | Type III iodothyronine deiodinase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / deiodinase / thyronine hormones / thioredoxin fold | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thyroxine 5-deiodinase / thyroxine 5'-deiodinase activity / thyroxine 5-deiodinase activity / thyroid hormone catabolic process / Regulation of thyroid hormone activity / retinal cone cell apoptotic process / brown fat cell proliferation / thyroid hormone metabolic process / hormone biosynthetic process / retinal cone cell development ...thyroxine 5-deiodinase / thyroxine 5'-deiodinase activity / thyroxine 5-deiodinase activity / thyroid hormone catabolic process / Regulation of thyroid hormone activity / retinal cone cell apoptotic process / brown fat cell proliferation / thyroid hormone metabolic process / hormone biosynthetic process / retinal cone cell development / positive regulation of multicellular organism growth / endosome membrane / response to hypoxia / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Steegborn, C. / Schweizer, U. / Schlicker, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014 タイトル: Crystal structure of mammalian selenocysteine-dependent iodothyronine deiodinase suggests a peroxiredoxin-like catalytic mechanism. 著者: Schweizer, U. / Schlicker, C. / Braun, D. / Kohrle, J. / Steegborn, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4tr3.cif.gz | 49 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4tr3.ent.gz | 37 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4tr3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4tr3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4tr3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21696.639 Da / 分子数: 1 / 変異: yes / 由来タイプ: 組換発現 詳細: six N-terminal residues are cloning artifact; three C-terminal residues not visible in electron density 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dio3 / プラスミド: pET151 TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91ZI8, EC: 1.97.1.11 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 20 % PEG 3350, 0.2 M Ammoniumcitrate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 14304 / Num. obs: 14015 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 13.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→42.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 3.035 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 51.08 Å2 / Biso mean: 18 Å2 / Biso min: 4.62 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.9→42.07 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.896→1.945 Å / Total num. of bins used: 20
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