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- PDB-4tpi: THE REFINED 2.2-ANGSTROMS (0.22-NM) X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF TH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tpi
タイトルTHE REFINED 2.2-ANGSTROMS (0.22-NM) X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE TERNARY COMPLEX FORMED BY BOVINE TRYPSINOGEN, VALINE-VALINE AND THE ARG15 ANALOGUE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
要素
  • BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
  • TRYPSINOGEN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / potassium channel inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion ...sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / potassium channel inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / : / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
VALINE / Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bode, W. / Walter, J.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1984
タイトル: The refined 2.2-A (0.22-nm) X-ray crystal structure of the ternary complex formed by bovine trypsinogen, valine-valine and the Arg15 analogue of bovine pancreatic trypsin inhibitor
著者: Bode, W. / Walter, J. / Huber, R. / Wenzel, H.R. / Tschesche, H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially Related Peptides to Trypsinogen and to P-Guanidinobenzoate-Trypsinogen
著者: Bode, W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex and of its Ternary Complex with Ile-Val at 1.9 Angstroms Resolution
著者: Bode, W. / Schwager, P. / Huber, R.
履歴
登録1985年6月11日処理サイト: BNL
改定 1.01985年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0357
ポリマ－30,5692
非ポリマー4665
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2490 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
2
Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,14028
ポリマ－122,2748
非ポリマー1,86620
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area17340 Å2
ΔGint-237 kcal/mol
Surface area40140 Å2
手法PISA
3
Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,07014
ポリマ－61,1374
非ポリマー93310
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area6730 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area22020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.510, 85.450, 122.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: SEE REMARK 4. / 2: SEE REMARK 7. / 3: SEE REMARK 8.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 ZI

#1: タンパク質 TRYPSINOGEN


分子量: 24012.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6555.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P00974

-
非ポリマー , 4種, 160分子

#3: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細RESIDUE SER Z 195 HAS BEEN ALLOWED TO ACCESS INHIBITOR RESIDUES FREELY, I. E. IT IS NOT RESTRICTED ...RESIDUE SER Z 195 HAS BEEN ALLOWED TO ACCESS INHIBITOR RESIDUES FREELY, I. E. IT IS NOT RESTRICTED BY VAN DER WAALS REPULSIONS. IN THE DEPOSITED DATA THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS *SIR* AND ATOM *OG* WAS IDENTIFIED AS *OI*.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE RESIDUES 1016 AND 1017 REPRESENT A DIPEPTIDE (VAL-VAL) BOUND TO THE ENZYME THE 229 AMINO ACIDS ...THE RESIDUES 1016 AND 1017 REPRESENT A DIPEPTIDE (VAL-VAL) BOUND TO THE ENZYME THE 229 AMINO ACIDS OF TRYPSINOGEN ARE IDENTIFIED BY THE RESIDUE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS CHYMOTRYPSINOGEN. IN THIS COMPLEX THE ZYMOGEN IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR Z, THE INHIBITOR IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR I, AND THE VAL-VAL DIPEPTIDE IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR S. A NULL (BLANK) CHAIN INDICATOR IS ASSIGNED TO ALL OTHER MOLECULES. THE NOMENCLATURE OF THE WATER MOLECULES IS THAT OF THE DEPOSITORS. TWO SOLVENT MOLECULES HAVE BEEN IDENTIFIED AS SULFATE ANIONS. THE CALCIUM SITE IS PARTIALLY OCCUPIED BY A CALCIUM ION. THE B-VALUES OF THE ATOMS OF THE PROTEIN ARE SEPARATELY AVERAGED OVER ALL MAIN CHAIN ATOMS (INCLUDING CB) AND THE REMAINING SIDE CHAIN ATOMS, RESPECTIVELY, OF EACH RESIDUE. THE B-VALUES OF THE SOLVENT MOLECULES ARE THE REFINED INDIVIDUAL VALUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.6 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.9 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.5-1.7 Mmagnesium sulfate1drop
210 mg/mltrysinogen1drop
32 mg/ml[Arg15]PTI1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.24 Å / Num. obs: 12422 / % possible obs: 63.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 18470 / Rmerge(I) obs: 0.069

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解析

ソフトウェア名称: EREF / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.2→7 Å / Rfactor Rwork: 0.17
詳細: THE SIDE CHAIN CONFORMATION OF VAL 1016 AS DESCRIBED IN THE JRNL REFERENCE ABOVE AND AS GIVEN ON THE ATOMS RECORDS BELOW IS ENERGETICALLY UNFAVORABLE. A MORE FAVORABLE CONFORMATION COULD BE ...詳細: THE SIDE CHAIN CONFORMATION OF VAL 1016 AS DESCRIBED IN THE JRNL REFERENCE ABOVE AND AS GIVEN ON THE ATOMS RECORDS BELOW IS ENERGETICALLY UNFAVORABLE. A MORE FAVORABLE CONFORMATION COULD BE OBTAINED BY A 180 DEGREE SIDE CHAIN ROTATION ABOUT CHI 1 (VAL 1016 CA - CB). THE SIDE CHAIN CONFORMATION OF VAL S 16 AS DESCRIBED IN THE JRNL REFERENCE ABOVE AND AS GIVEN ON THE ATOMS RECORDS BELOW IS ENERGETICALLY UNFAVORABLE. A MORE FAVORABLE CONFORMATION COULD BE OBTAINED BY A 180 DEGREE SIDE CHAIN ROTATION ABOUT CHI 1 (VAL S 16 CA - CB).
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 26 155 2266
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.37
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.24 Å / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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