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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4to4 | ||||||
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タイトル | Structure basis of cellular dNTP regulation, SAMHD1-GTP-dGTP-dCTP complex | ||||||
要素 | Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / SAMHD1 / HIV / restriction factor / dNTPase / dNTP regulation / host pathogen interaction | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / deoxyribonucleotide catabolic process / dGTP catabolic process ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / deoxyribonucleotide catabolic process / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Ji, X. / Tang, C. / Zhao, Q. / Wang, W. / Xiong, Y. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014 タイトル: Structural basis of cellular dNTP regulation by SAMHD1. 著者: Ji, X. / Tang, C. / Zhao, Q. / Wang, W. / Xiong, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4to4.cif.gz | 814.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4to4.ent.gz | 671.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4to4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/to/4to4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/to/4to4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4tnpC 4tnqC 4tnrC 4tnxC 4tnyC 4tnzC 4to0C 4to1C 4to2C 4to3C 4to5C 4to6C 4bzbS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 113 - 599 / Label seq-ID: 1 - 487
NCSアンサンブル:
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 59604.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMHD1, MOP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 |
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-非ポリマー , 5種, 387分子
#2: 化合物 | ChemComp-DCP / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-GTP / #5: 化合物 | ChemComp-DGT / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.66 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: batch mode / 詳細: SPG buffer, PEG 1500 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月10日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 128708 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.51 / Net I/av σ(I): 8.983 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 475194 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4BZB 解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 16.163 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.229 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 169.06 Å2 / Biso mean: 51.279 Å2 / Biso min: 20.7 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.1→50 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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