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- PDB-4qg1: Crystal structure of the tetrameric GTP/dATP-bound SAMHD1 (RN206)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qg1
タイトルCrystal structure of the tetrameric GTP/dATP-bound SAMHD1 (RN206) mutant catalytic core
要素Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
キーワードHYDROLASE / deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase / 2'-deoxyadenosine-5'-triphosphate / guanosine-5'-triphosphate / HIV restriction factor / dNTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / : / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. ...Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / : / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Koharudin, L.M.I. / Wu, Y. / DeLucia, M. / Mehrens, J. / Gronenborn, A.M. / Ahn, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis of Allosteric Activation of Sterile alpha Motif and Histidine-Aspartate Domain-containing Protein 1 (SAMHD1) by Nucleoside Triphosphates.
著者: Koharudin, L.M. / Wu, Y. / DeLucia, M. / Mehrens, J. / Gronenborn, A.M. / Ahn, J.
履歴
登録2014年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22014年12月3日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,82520
ポリマ－253,7064
非ポリマー6,11916
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29250 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area70210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.695, 146.724, 99.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 / dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM ...dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM domain and HD domain-containing protein 1


分子量: 63426.375 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 113-626 / 変異: H206R/D207N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMHD1, MOP5 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3)
参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP


分子量: 491.182 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M SPG, pH 6.5, 25% PEG1500, 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月16日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→42.99 Å / Num. all: 115260 / Num. obs: 114395 / % possible obs: 99.26 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.18 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.62

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BZB

4bzb


解像度: 2.2→42.987 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.44 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 2000 1.75 %RANDOM
Rwork0.2143 ---
obs0.2152 114395 99.25 %-
all-115260 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 71.938 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å20 Å2-1.54 Å2
2---2.94 Å20 Å2
3----0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15732 0 372 191 16295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616504
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14622362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.36560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062834
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2550.37371440.36168011X-RAY DIFFRACTION100
2.255-2.3160.38421420.34388032X-RAY DIFFRACTION100
2.316-2.38410.35691410.32227976X-RAY DIFFRACTION100
2.3841-2.46110.34391480.31398066X-RAY DIFFRACTION100
2.4611-2.5490.34971380.29048042X-RAY DIFFRACTION100
2.549-2.65110.31171430.29878037X-RAY DIFFRACTION100
2.6511-2.77170.33461430.28248028X-RAY DIFFRACTION100
2.7717-2.91780.30281450.28668060X-RAY DIFFRACTION100
2.9178-3.10060.32441400.27568066X-RAY DIFFRACTION100
3.1006-3.33990.30761450.26088044X-RAY DIFFRACTION100
3.3399-3.67580.27831410.22728069X-RAY DIFFRACTION100
3.6758-4.20730.24181440.18338030X-RAY DIFFRACTION99
4.2073-5.29920.20321430.15788042X-RAY DIFFRACTION99
5.2992-42.9950.21671430.1467892X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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