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- PDB-4tl0: Crystal structure of death-associated protein kinase 1 with a cru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tl0
タイトルCrystal structure of death-associated protein kinase 1 with a crucial phosphomimicking mutation
要素Death-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / kinase / death-associated / Calmodulin binding / activation mutant / phosphomimicking mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / defense response to tumor cell / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / defense response to tumor cell / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / cellular response to type II interferon / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of translation / regulation of autophagy / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / glutamatergic synapse / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Death-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Temmerman, K. / Simon, B. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of death-associated protein kinase 1 with a crucial phosphomimicking mutation
著者: Temmerman, K. / Simon, B. / Wilmanns, M.
履歴
登録2014年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9137
ポリマ－38,6501
非ポリマー2636
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.340, 77.794, 110.123
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Death-associated protein kinase 1 / DAP kinase 1


分子量: 38650.289 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-334 / 変異: S289E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAPK1, DAPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P53355, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.91 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.15 ammonium sulfate, 0.1M TRIS, pH 8.0, 15%(w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.07106 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07106 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→63.539 Å / Num. all: 12440 / Num. obs: 12440 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.191 / Rsym value: 0.184 / Net I/av σ(I): 2.744 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 159710
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.85130.8360.62287017580.2390.8365.599.9
2.85-3.0213.30.491.12260216950.1380.497.299.9
3.02-3.23130.3551.62057615870.1020.3558.6100
3.23-3.4912.60.2572.21860114730.0750.25710.499.8
3.49-3.8213.30.2032.51844813820.0580.20313.1100
3.82-4.2712.70.1623.31598612540.0470.16215100
4.27-4.9312.70.1333.81417511130.0390.13316.599.9
4.93-6.0412.80.114.9123259620.0320.1115.4100
6.04-8.54120.0778.691787650.0230.07715.499.9
8.54-77.794110.0659.249494510.0210.06516.398.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation63.54 Å3.06 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2W4K

2w4k


解像度: 2.7→63.539 Å / FOM work R set: 0.8584 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2178 599 4.86 %Random selection
Rwork0.1678 11738 --
obs0.1703 12337 99.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.49 Å2 / Biso mean: 45.71 Å2 / Biso min: 10.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→63.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2401 0 20 34 2455
Biso mean--52.21 39.65 -
残基数----300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032459
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6973317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.282921
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.97180.24891490.186228853034100
2.9718-3.40180.25231430.187828883031100
3.4018-4.28580.24071580.15812903306199
4.2858-63.55640.17431490.16073062321199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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