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Yorodumi- PDB-4rzl: DNA recognition domain of the cytosine modification-dependent res... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rzl | ||||||
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Title | DNA recognition domain of the cytosine modification-dependent restriction endonuclease LpnPI | ||||||
Components | Restriction endonuclease LpnPI | ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / cytosine modification / SRA domain / LpnPI / restriction endonuclease / DNA binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA restriction-modification system / endonuclease activity / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Sasnauskas, G. / Tamulaitiene, G. / Siksnys, V. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2015 Title: Structure-guided sequence specificity engineering of the modification-dependent restriction endonuclease LpnPI. Authors: Sasnauskas, G. / Zagorskaite, E. / Kauneckaite, K. / Tamulaitiene, G. / Siksnys, V. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rzl.cif.gz | 110.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4rzl.ent.gz | 83.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rzl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4rzl_validation.pdf.gz | 433.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4rzl_full_validation.pdf.gz | 434.6 KB | Display | |
Data in XML | 4rzl_validation.xml.gz | 22.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4rzl_validation.cif.gz | 33.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rz/4rzl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rz/4rzl | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4oc8S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: -2 - 224 / Label seq-ID: 6 - 232
|
-Components
#1: Protein | Mass: 25808.082 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domain (UNP residues 2-224) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (bacteria) Strain: Philadelphia 1 / Gene: AAU27318, lpg1234 / Plasmid: pLATE11 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): ER2566 / References: UniProt: Q5ZW53 #2: Chemical | ChemComp-1PE / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.16 M (NH4)2SO4, 0.08 M Na-HEPES, 20% w/v PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-3 / Wavelength: 1.0012 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 12, 2014 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si (111) double crystal monochromator, first crystal indirectly water-cooled Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0012 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→41.4 Å / Num. all: 33984 / Num. obs: 33984 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 22.34 Å2 / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 21.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||
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Phasing MR | R rigid body: 0.547
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4OC8, chain A, residues 6-22, 31-85, 97-208 Resolution: 2.1→41.019 Å / SU ML: 0.2 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.24 / Phase error: 19.8 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 83.09 Å2 / Biso mean: 26.6084 Å2 / Biso min: 8.59 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→41.019 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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