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万見
- PDB-4rx6: Structure of B. subtilis GlnK-ATP complex to 2.6 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rx6
タイトルStructure of B. subtilis GlnK-ATP complex to 2.6 Angstrom
要素Nitrogen regulatory PII-like protein
キーワードTRANSCRIPTION / PII protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits ...Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Nitrogen regulatory PII-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5994 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Cuthbert, B. / Tonthat, N. / Chinnam, N.G. / Whitfill, T.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Structures of regulatory machinery reveal novel molecular mechanisms controlling B. subtilis nitrogen homeostasis.
著者: Schumacher, M.A. / Chinnam, N.B. / Cuthbert, B. / Tonthat, N.K. / Whitfill, T.
履歴
登録2014年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen regulatory PII-like protein
B: Nitrogen regulatory PII-like protein
D: Nitrogen regulatory PII-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7266
ポリマ－40,2043
非ポリマー1,5223
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10280 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.200, 103.200, 77.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Nitrogen regulatory PII-like protein


分子量: 13401.415 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: nrgB, BSU36520 / プラスミド: pET15-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07428
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, PEG 400, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→44.7 Å / Num. all: 15175 / Num. obs: 14872 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R25

4r25


解像度: 2.5994→44.687 Å / FOM work R set: 0.7556 / SU ML: 0.49 / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2707 1481 9.96 %random
Rwork0.2241 ---
obs0.2289 14872 98.79 %-
all-15175 --
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.994 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 124.88 Å2 / Biso mean: 50.63 Å2 / Biso min: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2362 Å2-0 Å20 Å2
2---1.2362 Å2-0 Å2
3---2.4725 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5994→44.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2554 0 93 42 2689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112683
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5413631
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006447
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.4461029
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5994-2.69230.4671320.37521207133991
2.6923-2.80010.39911450.34611331147699
2.8001-2.92750.39491430.307213361479100
2.9275-3.08180.34621420.27213351477100
3.0818-3.27490.33551500.236213471497100
3.2749-3.52760.31771550.244813411496100
3.5276-3.88250.32941460.2481338148498
3.8825-4.44380.18811530.165913581511100
4.4438-5.5970.17781510.157813741525100
5.597-44.69350.23391640.21891424158899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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