[日本語] English
万見
- PDB-4rwf: Crystal structure of the CLR:RAMP2 extracellular domain heterodim... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rwf
タイトルCrystal structure of the CLR:RAMP2 extracellular domain heterodimer with bound adrenomedullin
要素
  • Adrenomedullin
  • Maltose transporter subunit, Receptor activity-modifying protein 2, Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor fusion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN/HORMONE / cell surface receptor / MEMBRANE PROTEIN-HORMONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenomedullin receptor binding / positive regulation of progesterone biosynthetic process / basement membrane assembly / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / vascular associated smooth muscle cell development ...adrenomedullin receptor binding / positive regulation of progesterone biosynthetic process / basement membrane assembly / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / vascular associated smooth muscle cell development / neuron projection regeneration / adrenomedullin receptor signaling pathway / calcitonin receptor activity / spongiotrophoblast layer development / vascular associated smooth muscle cell proliferation / calcitonin gene-related peptide receptor activity / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / Calcitonin-like ligand receptors / positive regulation of vasculogenesis / regulation of systemic arterial blood pressure / bicellular tight junction assembly / regulation of the force of heart contraction / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / adherens junction assembly / regulation of urine volume / G protein-coupled receptor internalization / negative regulation of vascular permeability / sprouting angiogenesis / negative regulation of vasoconstriction / positive regulation of heart rate / detection of maltose stimulus / response to starvation / odontogenesis of dentin-containing tooth / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / androgen metabolic process / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / carbohydrate transmembrane transporter activity / developmental growth / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / animal organ regeneration / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / vasculogenesis / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / coreceptor activity / response to glucocorticoid / clathrin-coated pit / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cAMP-mediated signaling / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / neural tube closure / protein localization to plasma membrane / female pregnancy / G protein-coupled receptor activity / intracellular protein transport / response to insulin / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor internalization / hormone activity / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / protein transport / heart development / outer membrane-bounded periplasmic space / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / cell population proliferation / periplasmic space / lysosome / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / response to hypoxia / endosome / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pro-adrenomedullin / : / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. ...Pro-adrenomedullin / : / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Receptor activity-modifying protein 2 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Pro-adrenomedullin / Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Booe, J. / Pioszak, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Receptor Activity-Modifying Protein-Dependent Selective Peptide Recognition by a G Protein-Coupled Receptor.
著者: Booe, J.M. / Walker, C.S. / Barwell, J. / Kuteyi, G. / Simms, J. / Jamaluddin, M.A. / Warner, M.L. / Bill, R.M. / Harris, P.W. / Brimble, M.A. / Poyner, D.R. / Hay, D.L. / Pioszak, A.A.
履歴
登録2014年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose transporter subunit, Receptor activity-modifying protein 2, Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor fusion protein
B: Adrenomedullin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2148
ポリマ－69,5612
非ポリマー6536
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area25800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.454, 84.283, 115.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細ASU contains the biological heterodimer

-
要素

#1: タンパク質 Maltose transporter subunit, Receptor activity-modifying protein 2, Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor fusion protein


分子量: 66308.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, CE10_4748, RAMP2, CALCRL, CGRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B DE3 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O60895, UniProt: Q16602
#2: タンパク質・ペプチド Adrenomedullin / CGRP type 1 receptor / Calcitonin receptor-like receptor


分子量: 3252.657 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 119-146 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35318
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 19% PEG3350 0.1 M Tris-HCl, pH 8.3 225 mM Sodium Acetate 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→50 Å / Num. all: 70118 / Num. obs: 70048 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.023 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.76-1.7950.96633910.496198.2
1.79-1.826.20.86634260.518199.5
1.82-1.867.20.69334450.5271100
1.86-1.97.40.55734600.561100
1.9-1.947.50.44235050.5651100
1.94-1.987.50.3534540.6031100
1.98-2.037.50.26434660.651100
2.03-2.097.50.22734780.6641100
2.09-2.157.50.17834570.7281100
2.15-2.227.50.15534850.7811100
2.22-2.37.50.13834810.91100
2.3-2.397.50.1235131.0341100
2.39-2.57.50.10934791.1321100
2.5-2.637.50.09235241.2411100
2.63-2.797.50.07734811.3081100
2.79-3.017.40.0735411.5511100
3.01-3.317.40.05935311.8471100
3.31-3.797.40.05635611.8141100
3.79-4.787.30.04236051.6531100
4.78-506.90.03937651.517199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MD2diffractometerデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.76→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 4.551 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2003 3470 5 %RANDOM
Rwork0.1569 ---
obs0.159 66505 99.86 %-
all-66598 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.49 Å2 / Biso mean: 36.41 Å2 / Biso min: 17.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4540 0 43 394 4977
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.024741
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9291.9486442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.961310142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1075580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.47525.435230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.73915775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9791515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7411.9042300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7411.9042298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4282.8422873
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.805 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 257 -
Rwork0.284 4766 -
all-5023 -
obs--98.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2672-0.1608-0.7161.7943-0.35931.6824-0.13580.0065-0.05230.15710.05940.27970.0847-0.26210.07640.0366-0.0030.03580.1259-0.04180.0682-27.24580.9137-13.0384
23.79332.7661-0.99154.7066-0.9381.5067-0.06110.0374-0.292-0.2686-0.0646-0.30270.1400.12570.04040.01720.01520.0126-0.00110.02834.779212.6605-27.7056
32.10720.2480.34452.61110.85515.2081-0.0166-0.34220.22280.1297-0.1679-0.0509-0.1275-0.10370.18460.0282-0.0051-0.01930.062-0.03190.03574.128427.1669-15.054
46.2826-0.67252.6263.1919-2.21568.7493-0.021-0.15790.2427-0.01930.02290.5736-0.3948-0.8082-0.00190.1072-0.00290.01540.2052-0.10470.1776-10.09725.4898-17.8042
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 374
2X-RAY DIFFRACTION1A2201 - 2206
3X-RAY DIFFRACTION2A1055 - 1139
4X-RAY DIFFRACTION3A2032 - 2129
5X-RAY DIFFRACTION4B35 - 53

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る