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- PDB-4rtt: Cyrstal structure of SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2 fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rtt
タイトルCyrstal structure of SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2 fragment
要素SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / srGAP2 / SH3 / Ligand binding / Robo1 / Nuclear / Plasma Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


lamellipodium assembly involved in ameboidal cell migration / extension of a leading process involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / excitatory synapse assembly / negative regulation of neuron migration / Inactivation of CDC42 and RAC1 / dendritic spine development / inhibitory synapse assembly / actin filament severing / filopodium assembly / RHOF GTPase cycle ...lamellipodium assembly involved in ameboidal cell migration / extension of a leading process involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / excitatory synapse assembly / negative regulation of neuron migration / Inactivation of CDC42 and RAC1 / dendritic spine development / inhibitory synapse assembly / actin filament severing / filopodium assembly / RHOF GTPase cycle / regulation of small GTPase mediated signal transduction / dendritic spine head / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phagocytic vesicle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / neuron projection morphogenesis / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of cell migration / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / lamellipodium / postsynaptic membrane / postsynaptic density / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
srGAP1/2/3, SH3 domain / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...srGAP1/2/3, SH3 domain / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Opatowsky, Y. / Guez-Hadad, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The Neuronal Migration Factor srGAP2 Achieves Specificity in Ligand Binding through a Two-Component Molecular Mechanism.
著者: Guez-Haddad, J. / Sporny, M. / Sasson, Y. / Gevorkyan-Airapetov, L. / Lahav-Mankovski, N. / Margulies, D. / Radzimanowski, J. / Opatowsky, Y.
履歴
登録2014年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
B: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8315
ポリマ－20,5432
非ポリマー2883
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
ヘテロ分子

B: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8315
ポリマ－20,5432
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_564-x+1/2,-y+1,z-1/21
Buried area1220 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.300, 52.540, 92.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 728 - 809 / Label seq-ID: 5 - 86

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2 / srGAP2 / Formin-binding protein 2 / Rho GTPase-activating protein 34


分子量: 10271.398 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 729-815 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRGAP2, ARHGAP34, FNBP2, KIAA0456, SRGAP2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75044
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.25
詳細: 2.35M Ammonium Sulphate; 0.1M MES, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月17日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→46.26 Å / Num. all: 13161 / Num. obs: 12959 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル解像度: 1.87→1.99 Å / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→46.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 13.307 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25944 648 5 %RANDOM
Rwork0.22101 ---
all0.22 13161 --
obs0.22299 12311 98.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.982 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.84 Å2-0 Å20 Å2
2--1.11 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→46.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1280 0 15 71 1366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191320
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5621.971787
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00532831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0795156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52324.15465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.22215224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8381510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02286
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7551.236636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7531.233635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9141.81788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9131.813789
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4091.599684
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0141.487670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3542.162981
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.42310.2121400
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.129.7881376
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4312 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.873→1.921 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 41 -
Rwork0.385 789 -
obs--87.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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