[日本語] English
万見
- PDB-4rta: Cystal structure of the Dpy30 for MLL/SET1 COMPASS H3K4 trimethylation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rta
タイトルCystal structure of the Dpy30 for MLL/SET1 COMPASS H3K4 trimethylation
要素Protein dpy-30 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Rossmann Fold / h3k4 methylation / Ash2L
機能・相同性
機能・相同性情報


MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / endosomal transport / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / trans-Golgi network ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / endosomal transport / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / trans-Golgi network / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Sdc1/DPY30 / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Protein dpy-30 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.123 Å
データ登録者Zhang, H.M. / Li, M. / Chang, W.R.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Structural implications of Dpy30 oligomerization for MLL/SET1 COMPASS H3K4 trimethylation.
著者: Zhang, H. / Li, M. / Gao, Y. / Jia, C. / Pan, X. / Cao, P. / Zhao, X. / Zhang, J. / Chang, W.
履歴
登録2014年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein dpy-30 homolog
B: Protein dpy-30 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4755
ポリマ－24,3372
非ポリマー1383
水1,02757
1
A: Protein dpy-30 homolog
B: Protein dpy-30 homolog
ヘテロ分子

A: Protein dpy-30 homolog
B: Protein dpy-30 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,95110
ポリマ－48,6754
非ポリマー2766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)89.579, 89.579, 53.202
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Protein dpy-30 homolog / Dpy-30-like protein / Dpy-30L


分子量: 12168.677 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPY30 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C005
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.9
詳細: 0.1M COCADYLATE SODIUM, SODIUM FORMATE 4.2M, pH 5.9, EVAPORATION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.123→30 Å / Num. all: 12723 / Num. obs: 12673 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 2.123→2.21 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.47 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G36

3g36


解像度: 2.123→27.214 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 618 4.9 %
Rwork0.2067 --
obs0.2081 12624 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.123→27.214 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1045 0 9 57 1111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0271523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.046450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005201
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1226-2.33610.25671460.24572918X-RAY DIFFRACTION99
2.3361-2.67390.28651510.232977X-RAY DIFFRACTION100
2.6739-3.36790.24981660.22312993X-RAY DIFFRACTION100
3.3679-27.21620.21291550.18833118X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0292.55160.97042.01980.75627.9079-0.73031.5422-0.6415-0.48120.5893-0.27790.17970.80130.02190.4189-0.0178-0.04040.6573-0.110.44860.778326.4956-15.1215
22.03825.54573.57394.7903-3.64519.3883-0.13120.1623-0.3431-0.0538-0.02180.3467-0.311-0.08380.21040.24630.0504-0.00720.3157-0.01560.33033.692229.97-5.6742
36.89131.8511.40986.13583.69068.35710.2508-0.4855-0.90280.9058-0.0504-0.33710.8889-0.1764-0.22330.37570.0105-0.03710.22760.07620.352912.806125.8768.8814
48.16133.15876.79332.09641.88429.72220.4930.3368-2.06160.1066-0.497-1.49612.0031-0.91070.00020.5743-0.0482-0.03790.6802-0.18341.17052.284918.2878-4.8477
50.60350.6964-1.1970.9897-1.53132.50530.271-0.09230.66360.9192-0.15921.1494-0.4736-0.7548-0.05571.0877-0.08310.00681.1438-0.33251.30979.418749.395417.267
62.16442.7345-9.88112.23296.86222.06330.239-0.53810.47580.4370.2114-0.22640.81710.2305-0.46660.4250.011-0.06940.3335-0.03050.320414.842239.274913.2248
79.54770.1243.51828.60671.51459.21420.11510.7996-0.357-0.27640.0327-0.87390.01960.5408-0.10770.20450.04530.07710.2743-0.01320.31316.860629.7231-3.7792
82.0411.9904-3.58432.01268.32752.0194-0.0231-1.0694-0.23151.51911-2.42481.14942.5631-0.85110.74410.1519-0.09790.6624-0.10881.034826.110439.35069.6849
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 45 THROUGH 52 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 53 THROUGH 61 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 62 THROUGH 94 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 95 THROUGH 102 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 24 THROUGH 47 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 48 THROUGH 61 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 62 THROUGH 95 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 96 THROUGH 102 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る