+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rt4 | ||||||
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Title | Crystal structure of Dpy30 complexed with Bre2 | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / X-type helix / H3K4 methylation | ||||||
Function / homology | Function and homology information Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / PKMTs methylate histone lysines / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / endosomal transport / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / subtelomeric heterochromatin formation ...Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / PKMTs methylate histone lysines / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / endosomal transport / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / subtelomeric heterochromatin formation / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / telomere maintenance / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / trans-Golgi network / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.997 Å | ||||||
Authors | Zhang, H.M. / Li, M. / Chang, W.R. | ||||||
Citation | Journal: Protein Cell / Year: 2015 Title: Structural implications of Dpy30 oligomerization for MLL/SET1 COMPASS H3K4 trimethylation Authors: Zhang, H. / Li, M. / Gao, Y. / Jia, C. / Pan, X. / Cao, P. / Zhao, X. / Zhang, J. / Chang, W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rt4.cif.gz | 113.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4rt4.ent.gz | 90 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rt4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4rt4_validation.pdf.gz | 461.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4rt4_full_validation.pdf.gz | 463.2 KB | Display | |
Data in XML | 4rt4_validation.xml.gz | 12.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4rt4_validation.cif.gz | 17.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rt/4rt4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rt/4rt4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4rtaC 3g36S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 7581.706 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: C terminal domain, UNP residues 41-99 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DPY30 / Plasmid: PGEX-6P-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q9C005 #2: Protein/peptide | | Mass: 3561.918 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) / References: UniProt: P43132 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: evaporation Details: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 2.0M NH4H2PO4, EVAPORATION, temperature 291K PH range: PH8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.999 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 12, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.997→50 Å / Num. all: 23040 / Num. obs: 23016 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 35.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3G36 Resolution: 1.997→35.44 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.55 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.997→35.44 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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