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- PDB-2vof: Structure of mouse A1 bound to the Puma BH3-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vof
タイトルStructure of mouse A1 bound to the Puma BH3-domain
要素
  • BCL-2-BINDING COMPONENT 3
  • BCL-2-RELATED PROTEIN A1
キーワードAPOPTOSIS / BH3 / BCL-2 / PRO-SURVIVAL / MITOCHONDRION / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphocyte apoptotic process / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / positive regulation of fibroblast apoptotic process / T cell apoptotic process / B cell apoptotic process / positive regulation of T cell apoptotic process / mitochondrial envelope / positive regulation of thymocyte apoptotic process / fibroblast apoptotic process ...positive regulation of lymphocyte apoptotic process / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / positive regulation of fibroblast apoptotic process / T cell apoptotic process / B cell apoptotic process / positive regulation of T cell apoptotic process / mitochondrial envelope / positive regulation of thymocyte apoptotic process / fibroblast apoptotic process / negative regulation of B cell apoptotic process / execution phase of apoptosis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / B cell homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / release of cytochrome c from mitochondria / cellular response to ionizing radiation / determination of adult lifespan / positive regulation of protein-containing complex assembly / apoptotic signaling pathway / negative regulation of cell growth / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to hypoxia / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bcl-2-binding component 3 / Bcl-2-binding component 3, p53 upregulated modulator of apoptosis / Bcl-2-related protein A1 / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family ...Bcl-2-binding component 3 / Bcl-2-binding component 3, p53 upregulated modulator of apoptosis / Bcl-2-related protein A1 / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bcl-2-related protein A1 / Bcl-2-binding component 3
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Smits, C. / Czabotar, P.E. / Hinds, M.G. / Day, C.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Plasticity Underpins Promiscuous Binding of the Prosurvival Protein A1.
著者: Smits, C. / Czabotar, P.E. / Hinds, M.G. / Day, C.L.
履歴
登録2008年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BCL-2-RELATED PROTEIN A1
B: BCL-2-BINDING COMPONENT 3
C: BCL-2-RELATED PROTEIN A1
D: BCL-2-BINDING COMPONENT 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6786
ポリマ－42,6074
非ポリマー712
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19430 Å2
手法PQS
2
A: BCL-2-RELATED PROTEIN A1
B: BCL-2-BINDING COMPONENT 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3393
ポリマ－21,3032
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: BCL-2-RELATED PROTEIN A1
D: BCL-2-BINDING COMPONENT 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3393
ポリマ－21,3032
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.640, 60.683, 59.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BCL-2-RELATED PROTEIN A1 / PROTEIN BFL-1 / HEMOPOIETIC-SPECIFIC EARLY RESPONSE PROTEIN / A1-A


分子量: 18110.000 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-152 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX 6P-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PSJS 1240 / 参照: UniProt: Q07440
#2: タンパク質・ペプチド BCL-2-BINDING COMPONENT 3 / P53 UP-REGULATED MODULATOR OF APOPTOSIS


分子量: 3193.467 Da / 分子数: 2 / 断片: BH3-DOMAIN, RESIDUES 130-155 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL HOMOSERINE LACTONE DUE TO CNBR CLEAVAGE / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET31B PUMA TR / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99ML1
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 104 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 113 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 104 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 113 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 144 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PRO 104 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 113 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, MET 144 TO ILE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M CITRIC ACID.KOH (PH 4.35), 15% PEG 20,000, 0.4 M LICL, 20% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9782
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→56.52 Å / Num. obs: 29292 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 9.6 / % possible all: 93.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
MLPHARE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→43.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 5.139 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1460 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.184 27830 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å2-1.78 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----1.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2715 0 2 176 2893
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222778
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022486
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.9243745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80935747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4435335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.12724.552145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.06515473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6551515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023109
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1640.22500
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.21410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.21530
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1790.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1610.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9041.51745
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20822669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.00131217
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8434.51075
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.235 111
Rwork0.181 2046
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1848-0.21010.24582.1557-0.2783.8516-0.0866-0.07290.11360.05430.03110.0959-0.0986-0.22280.0555-0.1534-0.01290.0385-0.225-0.009-0.1331-20.253-0.789-10.556
27.94288.6987-1.349915.1699-4.44995.0343-0.09620.1112-0.02080.02970.10.04190.1026-0.1209-0.0038-0.1624-0.02410.0137-0.20650.0043-0.212-25.708-4.546-22.964
30.95990.12410.34352.0959-0.23241.98020.0029-0.0129-0.0417-0.0725-0.06220.16910.0105-0.15270.0594-0.16710.03760.0364-0.2105-0.0147-0.1053-33.115-0.285-44.673
410.34245.9486-6.084812.3885-6.380911.45240.1427-0.24290.06110.2046-0.3348-0.682-0.18210.40960.1921-0.16640.0186-0.0209-0.26280.0126-0.123-23.532-3.75-34.714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2B131 - 153
3X-RAY DIFFRACTION3C-3 - 149
4X-RAY DIFFRACTION4D132 - 153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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