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万見
- PDB-4rou: Auto-inhibition Mechanism of Human Mitochondrial RNase P Protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rou
タイトルAuto-inhibition Mechanism of Human Mitochondrial RNase P Protein Complex
要素Mitochondrial ribonuclease P protein 3
キーワードHYDROLASE / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / tRNA modification in the mitochondrion / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / mitochondrial nucleoid / mitochondrial matrix ...mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / tRNA modification in the mitochondrion / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / mitochondrial nucleoid / mitochondrial matrix / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ribonuclease P catalytic subunit / Protein-only RNase P, C-terminal / Protein-only RNase P / Rossmann fold - #11980 / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial ribonuclease P catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.713 Å
データ登録者Li, F. / Liu, X. / Yang, X. / Shen, Y.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Auto-inhibition Mechanism of Human Mitochondrial RNase P Protein Complex
著者: Li, F. / Liu, X. / Yang, X. / Shen, Y.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Mitochondrial ribonuclease P protein 3
A: Mitochondrial ribonuclease P protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4867
ポリマ－72,2492
非ポリマー2375
水1629
1
B: Mitochondrial ribonuclease P protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2253
ポリマ－36,1241
非ポリマー1012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Mitochondrial ribonuclease P protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2614
ポリマ－36,1241
非ポリマー1363
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area24060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.434, 78.287, 114.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial ribonuclease P protein 3 / Mitochondrial RNase P protein 3


分子量: 36124.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15091
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M HEPES pH 7.5, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.713→50 Å / Num. all: 18642 / Num. obs: 16469 / % possible obs: 88.34 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7.1 %
反射 シェル最高解像度: 2.713 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.713→46.129 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2777 812 4.93 %RANDOM
Rwork0.2385 ---
obs0.2405 16469 98.64 %-
all-18642 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.713→46.129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3884 0 5 9 3898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9375382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0891372
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005679
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7135-2.88350.35691290.2879255498
2.8835-3.10610.30331190.28652603100
3.1061-3.41860.34651350.26342619100
3.4186-3.9130.26971510.22942625100
3.913-4.92910.24441320.20142649100
4.9291-46.1360.26571460.2476260794
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.3955 Å / Origin y: 0.5977 Å / Origin z: -3.7382 Å
111213212223313233
T0.3924 Å20.1117 Å2-0.0126 Å2-0.1809 Å2-0.0241 Å2--0.3532 Å2
L2.0944 °20.5107 °2-0.9706 °2-0.8081 °2-0.3626 °2--2.5632 °2
S-0.0638 Å °0.0263 Å °-0.1126 Å °-0.0143 Å °-0.038 Å °-0.0328 Å °0.0128 Å °-0.1276 Å °0.1081 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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