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- PDB-4rm9: Crystal structure of human ezrin in space group C2221 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rm9
タイトルCrystal structure of human ezrin in space group C2221
要素Ezrin
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / FERM domain / C-ERMAD domain / membrane cytoskeleton linkers / actin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / regulation of organelle assembly / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / membrane to membrane docking ...terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / regulation of organelle assembly / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / membrane to membrane docking / establishment of centrosome localization / Netrin-1 signaling / uropod / astral microtubule organization / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein localization to early endosome / protein kinase A signaling / cortical microtubule organization / filopodium assembly / positive regulation of multicellular organism growth / protein-containing complex localization / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / establishment of endothelial barrier / S100 protein binding / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / negative regulation of interleukin-2 production / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein kinase A binding / microvillus membrane / cortical cytoskeleton / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / Recycling pathway of L1 / brush border / microvillus / actin filament bundle assembly / plasma membrane raft / immunological synapse / cell adhesion molecule binding / ruffle / cellular response to cAMP / protein localization to plasma membrane / cell periphery / cell projection / filopodium / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / actin filament / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor internalization / ruffle membrane / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process / actin filament binding / disordered domain specific binding / apical part of cell / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / microtubule binding / basolateral plasma membrane / vesicle / endosome / ciliary basal body / cadherin binding / apical plasma membrane / protein domain specific binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Phang, J.M. / Harrop, S.J. / Davies, R. / Duff, A.P. / Wilk, K.E. / Curmi, P.M.G.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2016
タイトル: Structural characterization suggests models for monomeric and dimeric forms of full-length ezrin.
著者: Phang, J.M. / Harrop, S.J. / Duff, A.P. / Sokolova, A.V. / Crossett, B. / Walsh, J.C. / Beckham, S.A. / Nguyen, C.D. / Davies, R.B. / Glockner, C. / Bromley, E.H. / Wilk, K.E. / Curmi, P.M.
履歴
登録2014年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ezrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5841
ポリマ－69,5841
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.433, 113.517, 111.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-739-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ezrin / Cytovillin / Villin-2 / p81


分子量: 69583.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EZR, VIL2 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15311
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 5.5, 18% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月14日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→57.97 Å / Num. obs: 28759 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.809 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 4123 / Rsym value: 0.809 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceICEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.3_473)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I1J

2i1j


解像度: 2→40.236 Å / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.53 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: AUTHORS DO NOT OBSERVE RESIDUES 298-515 (THE ALPHA-HELICAL DOMAIN) IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THEY SUSPECT LIMITED PROTEOLYSIS DURING CRYSTALLISATION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 1467 5.1 %RANDOM
Rwork0.2093 ---
all0.2117 28746 --
obs0.2117 28746 97.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.333 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.2854 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.3589 Å20 Å2
3----8.9265 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.236 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3075 0 0 147 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7354239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6371235
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003550
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.07150.30571400.26362675X-RAY DIFFRACTION97
2.0715-2.15450.32711730.2662630X-RAY DIFFRACTION97
2.1545-2.25250.32851460.25342700X-RAY DIFFRACTION98
2.2525-2.37120.33741460.24962706X-RAY DIFFRACTION98
2.3712-2.51980.30451400.24192705X-RAY DIFFRACTION98
2.5198-2.71430.30281280.23742732X-RAY DIFFRACTION98
2.7143-2.98740.27311550.2282727X-RAY DIFFRACTION98
2.9874-3.41950.25221540.20372737X-RAY DIFFRACTION98
3.4195-4.30740.20351340.17652790X-RAY DIFFRACTION98
4.3074-40.2440.22311510.17942877X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6924-0.12050.0750.63950.46914.06370.1461-0.37490.03930.0759-0.09950.06420.0430.3337-0.11380.0611-0.09470.03450.1483-0.02070.0046-18.46243.918325.8414
21.53010.1573-0.50581.8062-0.95742.05550.05830.15410.0961-0.51470.0558-0.32470.54490.5334-0.08920.37460.06640.01810.3852-0.02490.0996-17.9806-8.82195.465
30.63860.16410.80392.63682.4863.2526-0.17780.1270.0612-0.7911-0.11570.2197-0.6023-0.25270.24270.24640.0287-0.06170.2226-0.03770.2085-26.60134.55055.6994
41.49310.6007-0.45610.3533-0.45290.7734-0.0228-0.01380.7809-0.33460.0730.3302-1.38010.0982-0.04431.5806-0.1299-0.00880.1607-0.04360.3726-19.932826.24587.6066
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 1:297)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 516:540)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resseq 541:574)
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and (resseq 575:586)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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