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万見
- PDB-4rg6: Crystal structure of APC3-APC16 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rg6
タイトルCrystal structure of APC3-APC16 complex
要素
  • Anaphase-promoting complex subunit 16
  • Cell division cycle protein 27 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Asymmetric complex / TPR fplding / Protein assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein branched polyubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / Phosphorylation of the APC/C ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein branched polyubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / Phosphorylation of the APC/C / protein K11-linked ubiquitination / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / protein K48-linked ubiquitination / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / mitotic spindle / kinetochore / spindle / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / protein phosphatase binding / protein ubiquitination / cell division / centrosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Anaphase-promoting complex subunit 16 / Anaphase-promoting complex, subunit 16 / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...Anaphase-promoting complex subunit 16 / Anaphase-promoting complex, subunit 16 / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division cycle protein 27 homolog / Anaphase-promoting complex subunit 16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yamaguchi, M. / Yu, S. / Miller, D.J. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure of an APC3-APC16 Complex: Insights into Assembly of the Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome.
著者: Yamaguchi, M. / Yu, S. / Qiao, R. / Weissmann, F. / Miller, D.J. / VanderLinden, R. / Brown, N.G. / Frye, J.J. / Peters, J.M. / Schulman, B.A.
履歴
登録2014年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22015年4月15日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 27 homolog
B: Cell division cycle protein 27 homolog
S: Anaphase-promoting complex subunit 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,8623
ポリマ－132,8623
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8140 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area41660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.660, 116.660, 184.972
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 27 homolog / Anaphase-promoting complex subunit 3 / APC3 / CDC27 homolog / CDC27Hs / H-NUC


分子量: 63892.691 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-180, 447-824 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC27, ANAPC3, D0S1430E, D17S978E
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30260
#2: タンパク質・ペプチド Anaphase-promoting complex subunit 16 / APC16 / Cyclosome subunit 16


分子量: 5076.753 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 74-109 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC16, C10orf104
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96DE5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES, pH 6.0, 0.2M magnesium chloride, 8% PEG6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.0716 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0716 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 37171 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rsym value: 0.829 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 19.124 / SU ML: 0.312 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.853 / ESU R Free: 0.378 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24241 1867 5 %RANDOM
Rwork0.2033 ---
obs0.20525 35265 99.76 %-
all-37171 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 102.696 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.82 Å20 Å20 Å2
2--3.82 Å20 Å2
3----7.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7598 0 0 0 7598
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0197775
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.027061
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0391.94810550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.789316170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7485975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.98224.153354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.938151222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0981532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.24610.6953921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.24310.6943920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.86416.0274889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.86416.0284890
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.95410.6643854
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.95310.6653855
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.53315.9385661
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.95185.3519216
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.9585.3589217
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 149 -
Rwork0.29 2544 -
obs--99.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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