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万見
- PDB-4rel: Crystal structure of UDP-glucose: anthocyanidin 3-O-glucosyltrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rel
タイトルCrystal structure of UDP-glucose: anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase in complex with kaempferol
要素UDP-glucose:anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / UGT78K6 / GT-B fold / Glucosyltransferase / Complexed with kaempferol
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glycosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-KMP / Glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Clitoria ternatea (チョウマメ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.754 Å
データ登録者Hiromoto, T. / Honjo, E. / Tamada, T. / Kuroki, R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for acceptor-substrate recognition of UDP-glucose: anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase from Clitoria ternatea
著者: Hiromoto, T. / Honjo, E. / Noda, N. / Tamada, T. / Kazuma, K. / Suzuki, M. / Blaber, M. / Kuroki, R.
履歴
登録2014年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose:anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4587
ポリマ－48,7771
非ポリマー6816
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.042, 55.137, 85.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucose:anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase


分子量: 48777.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Clitoria ternatea (チョウマメ) / 遺伝子: Ct3GT-A / プラスミド: pQE-31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue
参照: UniProt: A4F1R4, anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-KMP / 3,5,7-TRIHYDROXY-2-(4-HYDROXYPHENYL)-4H-CHROMEN-4-ONE / KAEMPHEROL / ケンペロ-ル


分子量: 286.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 % / Mosaicity: 0.452 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M ammonium acetate, 26%(w/v) PEG 4000, 0.1M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月5日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 45291 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 0.84 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.75-1.8130.36743930.50497.8
1.81-1.893.50.29345110.5100
1.89-1.973.70.21645030.542100
1.97-2.073.80.14745550.561100
2.07-2.23.80.10345020.618100
2.2-2.383.80.08145570.676100
2.38-2.613.80.06545250.778100
2.61-2.993.80.05245390.922100
2.99-3.773.80.04245701.32999.9
3.77-1003.70.03846361.83899.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3WC4

3wc4


解像度: 1.754→26.163 Å / FOM work R set: 0.882 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1948 2284 5.05 %RANDAM
Rwork0.1594 ---
obs0.1612 45271 99.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.12 Å2 / Biso mean: 19.46 Å2 / Biso min: 4.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.754→26.163 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3437 0 47 408 3892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063644
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0854974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073578
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0581339
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7536-1.79170.2631140.2072536265093
1.7917-1.83340.25551520.191526262778100
1.8334-1.87930.22811340.18626912825100
1.8793-1.930.21261370.177526972834100
1.93-1.98680.22961300.170126962826100
1.9868-2.05090.23351410.162827002841100
2.0509-2.12420.20431510.153726792830100
2.1242-2.20920.18421350.149526852820100
2.2092-2.30970.17561570.153926842841100
2.3097-2.43140.19141420.1626952837100
2.4314-2.58360.24271520.168926912843100
2.5836-2.78290.21261470.166826982845100
2.7829-3.06250.20981490.17126952844100
3.0625-3.50480.18961410.161927112852100
3.5048-4.41220.17551430.138327332876100
4.4122-26.16550.15141590.14752770292999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3778-0.08310.23420.5864-0.23140.48620.0161-0.003-0.0031-0.019-0.01860.00820.01390.006-0.02530.0233-0.00130.01240.0394-0.00970.020155.9555.957115.9002
20.7380.7016-0.03120.57790.14780.1902-0.02010.00820.02250.04410.04420.04280.00270.01170.01680.07250.0151-0.00290.07330.00450.087144.0639-8.120632.1487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 1 through 248 )A1 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 249 through 446 )A249 - 446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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