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- PDB-6jem: Structure of Phytolacca americana UGT2 complexed with UDP-2fluoro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jem
タイトルStructure of Phytolacca americana UGT2 complexed with UDP-2fluoro-glucose and resveratrol
要素Glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glycosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
類似検索 - 分子機能
UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RESVERATROL / Chem-U2F / Glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Phytolacca americana (アメリカヤマゴボウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Maharjan, R. / Fukuda, Y. / Nakayama, T. / Hamada, H. / Ozaki, S. / Inoue, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: An Ambidextrous Polyphenol GlycosyltransferasePaGT2 fromPhytolacca americana.
著者: Maharjan, R. / Fukuda, Y. / Shimomura, N. / Nakayama, T. / Okimoto, Y. / Kawakami, K. / Nakayama, T. / Hamada, H. / Inoue, T. / Ozaki, S.I.
履歴
登録2019年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase
B: Glycosyltransferase
C: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,8779
ポリマ－161,4883
非ポリマー2,3906
水00
1
A: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6263
ポリマ－53,8291
非ポリマー7972
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area19330 Å2
手法PISA
2
B: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6263
ポリマ－53,8291
非ポリマー7972
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
3
C: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6263
ポリマ－53,8291
非ポリマー7972
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area19660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.374, 137.616, 208.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNAA5 - 46625 - 486
21GLNGLNBB5 - 46625 - 486
12TRPTRPAA5 - 46425 - 484
22TRPTRPCC5 - 46425 - 484
13LYSLYSBB5 - 46325 - 483
23LYSLYSCC5 - 46325 - 483

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase


分子量: 53829.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phytolacca americana (アメリカヤマゴボウ)
遺伝子: PaGT2 / プラスミド: pCold / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): star
参照: UniProt: B5MGN7, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-U2F / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-2-DEOXY-2-FLUORO-ALPHA-D-GLUCOSE


分子量: 568.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23FN2O16P2
#3: 化合物 ChemComp-STL / RESVERATROL / レスベラト-ル


分子量: 228.243 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細The sequence database with ID B5MGN7 contains residue TYR at position 211. However, after observing ...The sequence database with ID B5MGN7 contains residue TYR at position 211. However, after observing the discrepancy, authors confirmed that residue at 211 is ASN and not TYR. The depositers will soon correct the sequence in the database.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.11 M potassium citrate 0.06 M lithium citrate 0.11 M sodium phosphate 23% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 51665 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2535 / CC1/2: 0.689 / Rrim(I) all: 0.514 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VCH

2vch


解像度: 2.6→44.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.578 / ESU R Free: 0.306 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25225 2598 5 %RANDOM
Rwork0.1927 ---
obs0.19573 48996 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.087 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→44.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10087 0 159 0 10246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01310499
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0179840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.64414330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.321.56922858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.11751299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5222.376463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.754151683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3471553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.022082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.687.7575226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.6797.7575225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.74211.6426515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other10.74211.6426516
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.9088.4355273
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.9088.4375274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.4312.3577816
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.48191.15711020
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.48191.15911021
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A128200.11
12B128200.11
21A127020.12
22C127020.12
31B126390.12
32C126390.12
LS精密化 シェル解像度: 2.595→2.663 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 188 -
Rwork0.312 3512 -
obs--98.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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