[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4re6: Acylaminoacyl peptidase complexed with a chloromethylketone inhibitor -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4re6 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Acylaminoacyl peptidase complexed with a chloromethylketone inhibitor | ||||||
Components | Acylamino-acid-releasing enzyme | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / beta-propeller / alpha-beta-hydrolase fold / chloromethyl-ketone inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information acylaminoacyl-peptidase / omega peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Aeropyrum pernix (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.55 Å | ||||||
Authors | Menyhard, D.K. / Orgovan, Z. / Szeltner, Z. / Szamosi, I. / Harmat, V. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2015 Title: Catalytically distinct states captured in a crystal lattice: the substrate-bound and scavenger states of acylaminoacyl peptidase and their implications for functionality. Authors: Menyhard, D.K. / Orgovan, Z. / Szeltner, Z. / Szamosi, I. / Harmat, V. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4re6.cif.gz | 855.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4re6.ent.gz | 711.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4re6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4re6_validation.pdf.gz | 970.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4re6_full_validation.pdf.gz | 1004.3 KB | Display | |
Data in XML | 4re6_validation.xml.gz | 83.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4re6_validation.cif.gz | 118.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/re/4re6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/re/4re6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4re5C 3o4hS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 63108.551 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aeropyrum pernix (archaea) Strain: ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1 Gene: APE_1547.1 / Plasmid: pET22b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9YBQ2, acylaminoacyl-peptidase #2: Chemical | Type: Peptide-like / Class: Enzyme inhibitor / Mass: 447.912 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Formula: C22H26ClN3O5 Details: The chlorormethyl ketone inhibitor linked to the protein through two covalent bonds with the active site serine and histidine References: Z-GLY-GLY-PHE-CHLOROMETHYL KETONE (BOUND FORM) #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.33 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 78 mM sodium acetate buffer, 2.2% w/v PEG Mw4000, 5.2 mM dithiothreitol, 0.34 mM EDTA. Protein crystals were soaked in the inhibitor solution., pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.9334 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Apr 22, 2011 / Details: Sagitally focusing Ge(220) and a multilayer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond (111), Ge(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9334 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.55→20 Å / Num. all: 68281 / Num. obs: 68281 / % possible obs: 86.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.18 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 13.38 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: PDB ENTRY 3O4H Resolution: 2.55→19.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 23.075 / SU ML: 0.256 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.373 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 33.726 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→19.85 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|