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- PDB-4ra4: Crystal Structure of Human Protein Kinase C Alpha in Complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ra4
タイトルCrystal Structure of Human Protein Kinase C Alpha in Complex with Compound 28 ((R)-6-((3S,4S)-1,3-Dimethyl-piperidin-4-yl)-7-(2-fluoro-phenyl)-4-methyl-2,10-dihydro-9-oxa-1,2,4a-triaza-phenanthren-3-one)
要素Protein kinase C
キーワードTransferase/transferase inhibitor / Kinase domain / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / desmosome assembly / positive regulation of dense core granule biogenesis / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / regulation of primary metabolic process / diacylglycerol binding / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA ...Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / desmosome assembly / positive regulation of dense core granule biogenesis / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / regulation of primary metabolic process / diacylglycerol binding / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / ROBO receptors bind AKAP5 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / protein kinase C / Acetylcholine regulates insulin secretion / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / mitotic nuclear membrane disassembly / regulation of platelet aggregation / positive regulation of macrophage differentiation / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / Calmodulin induced events / Regulation of KIT signaling / Syndecan interactions / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / RET signaling / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of bone resorption / positive regulation of endothelial cell proliferation / regulation of mRNA stability / EGFR Transactivation by Gastrin / post-translational protein modification / positive regulation of endothelial cell migration / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / ciliary basal body / VEGFR2 mediated cell proliferation / apoptotic signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / mitochondrial membrane / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of insulin secretion / G alpha (z) signalling events / positive regulation of angiogenesis / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / integrin binding / Ca2+ pathway / peptidyl-serine phosphorylation / angiogenesis / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3KZ / Protein kinase C / Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Argiriadi, M.A. / George, D.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Optimized Protein Kinase C theta (PKC theta ) Inhibitors Reveal Only Modest Anti-inflammatory Efficacy in a Rodent Model of Arthritis.
著者: George, D.M. / Breinlinger, E.C. / Argiriadi, M.A. / Zhang, Y. / Wang, J. / Bansal-Pakala, P. / Duignan, D.B. / Honore, P. / Lang, Q. / Mittelstadt, S. / Rundell, L. / Schwartz, A. / Sun, J. / Edmunds, J.J.
履歴
登録2014年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2702
ポリマ－40,8471
非ポリマー4221
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.412, 44.468, 85.502
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C


分子量: 40847.469 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKCA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: L7RSM7, UniProt: P17252*PLUS, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-3KZ / (1R)-9-[(3S,4S)-1,3-dimethylpiperidin-4-yl]-8-(2-fluorophenyl)-1-methyl-3,5-dihydro[1,2,4]triazino[3,4-c][1,4]benzoxazin-2(1H)-one


分子量: 422.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27FN4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE CONTAINS AN ILE. NCBI: HTTP://WWW.NCBI.NLM.NIH.GOV/PROTEIN/NP_002728.1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.23 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 25%(w/v) PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M magnesium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月21日
放射モノクロメーター: Si(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→77.67 Å / Num. obs: 11659 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 72.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.61→2.81 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.557

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.7精密化
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→40.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9472 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8981 / SU R Cruickshank DPI: 0.792 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2635 553 4.76 %RANDOM
Rwork0.1864 ---
obs0.1898 11609 99.56 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0159 Å20 Å2-1.1856 Å2
2---0.9743 Å20 Å2
3---0.9901 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.334 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→40.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2579 0 31 40 2650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012679HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.233631HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d912SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes69HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes385HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2679HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.65
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion327SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3058SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.63→2.88 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3534 131 4.78 %
Rwork0.2313 2608 -
all0.2369 2739 -
obs--99.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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