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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r8q
タイトルStructure and substrate recruitment of the human spindle checkpoint kinase bub1
要素Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
キーワードTRANSFERASE / SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT / MITOSIS / KINASE / ACTIVATION / KEN BOX / CDC20 / ATP-BINDING / CELL CYCLE / CELL DIVISION / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE-BINDING / NUCLEUS / PHOSPHOPROTEIN / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / histone H2A kinase activity / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / outer kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / histone H2A kinase activity / regulation of sister chromatid cohesion / regulation of chromosome segregation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / outer kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Helix non-globular / Special / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Helix non-globular / Special / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Yu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Structure and substrate recruitment of the human spindle checkpoint kinase Bub1.
著者: Kang, J. / Yang, M. / Li, B. / Qi, W. / Zhang, C. / Shokat, K.M. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Yu, H.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年11月12日ID: 3E7E
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3234
ポリマ－41,8481
非ポリマー4763
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.768, 147.632, 47.196
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 / hBUB1 / BUB1A


分子量: 41847.574 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain, unp residues 724-1085 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cell line SF9 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BUB1, BUB1L / プラスミド: PBAC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43683, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.29
詳細: TO 15 MG/ML BUB1, ATP WAS ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 10 MM. SITTING DROPS WERE MADE BY MIXING 1.5 MICROLITERS PROTEIN WITH 1.5 MICROLITERS CRYSTALLIZATION SOLUTION (20% W/V PEG 3350, 0. ...詳細: TO 15 MG/ML BUB1, ATP WAS ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 10 MM. SITTING DROPS WERE MADE BY MIXING 1.5 MICROLITERS PROTEIN WITH 1.5 MICROLITERS CRYSTALLIZATION SOLUTION (20% W/V PEG 3350, 0.1 M SODIUM FORMATE PH 6.29, 25 MM DTT) AND EQUILIBRATING AGAINST 200 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION. LARGE SINGLE CRYSTALS WERE OBTAINED BY REPEATED SEEDING. THE CRYSTALS WERE CRYO-PROTECTED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 18% V/V GLYCEROL AND THEN FLASH-COOLED IN LIQUID PROPANE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K, vapor diffusion, sitting drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月11日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→50 Å / Num. all: 16738 / Num. obs: 16738 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 30.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Χ2: 0.922 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.32-2.365.60.7318620.791100
2.36-2.45.50.3538100.861100
2.4-2.455.60.3278360.871100
2.45-2.55.60.2738590.8731100
2.5-2.555.50.2168150.8161100
2.55-2.615.50.1898530.8261100
2.61-2.685.50.1638410.8791100
2.68-2.755.50.1348540.844199.9
2.75-2.835.50.1048420.831100
2.83-2.925.50.0878470.8541100
2.92-3.035.50.0698470.86199.9
3.03-3.155.50.0598680.9231100
3.15-3.295.50.0598421.2721100
3.29-3.475.50.0588491.658199.9
3.47-3.684.80.0635882.293167.6
3.68-3.974.90.0468341.838197.4
3.97-4.375.20.0278610.82199.9
4.37-550.0168710.393199.8
5-6.295.50.0148830.319199.9
6.29-504.90.0118760.245191.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.31→32.506 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2641 1288 7.74 %random
Rwork0.2224 ---
obs0.2256 16638 97.14 %-
all-16638 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.2 Å2 / Biso mean: 48.1761 Å2 / Biso min: 9.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.314 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→32.506 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2693 0 29 16 2738
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052805
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8223774
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3941038
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3103-2.40280.37621510.32271626177795
2.4028-2.51210.33871400.277817201860100
2.5121-2.64450.32831390.258117481887100
2.6445-2.81010.29311460.252217141860100
2.8101-3.02690.27831490.250717501899100
3.0269-3.33120.27811490.244717351884100
3.3312-3.81260.27781230.23591484160784
3.8126-4.8010.21181480.16461760190899
4.801-32.50910.21131430.18671813195696
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2127-0.0120.34760.18-0.14650.9896-0.0540.18640.6417-0.1355-0.05940.1436-0.02510.4207-0.16180.1472-0.0258-0.09560.1961-0.06870.5283-9.789327.8955-11.6253
20.33330.0168-0.1260.0218-0.0140.0237-0.16530.9438-0.1394-0.52390.2180.07760.0890.31070.10380.3596-0.0259-0.08451.00140.0433-0.4053-16.854316.7489-31.8366
30.47620.1310.32650.35990.23390.4246-0.06180.2296-0.26330.11880.3115-0.58930.1740.53330.15320.20940.0384-0.09350.21170.0140.2234-16.010416.05-17.3741
40.6285-0.1255-0.45390.23830.16490.2919-0.0499-0.04-0.06870.03460.0172-0.02050.08160.0573-0.15370.233-0.0089-0.07580.15190.02290.1656-33.004614.7615-12.9896
50.36550.1692-0.2440.2610.04650.2917-0.0236-0.1450.89790.04310.13890.12560.02580.11540.33760.13590.007-0.07080.1526-0.09140.3583-36.850828.1196-4.5012
60.9409-0.2863-0.55780.10160.14440.3869-0.4565-1.0247-0.14760.11740.40040.26730.18410.28230.07210.41510.0797-0.09430.37980.09730.2893-38.850314.76562.4269
70.2087-0.00780.02810.03520.02680.0914-0.08060.2584-0.22430.28750.17590.23230.23020.29140.02110.58230.07850.03240.2172-0.3530.713-41.14814.5665-21.8397
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 736 through 766 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 767 through 804 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 805 through 866 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 867 through 952 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 953 through 1036 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1037 through 1065 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1066 through 1083 )A0

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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