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- PDB-4r8o: Crystal structure of a DUF3836 family protein (BVU_1206) from Bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r8o
タイトルCrystal structure of a DUF3836 family protein (BVU_1206) from Bacteroides vulgatus ATCC 8482 at 2.50 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / PF12930 family (DUF3836) / single layer beta sheet protein / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Lipocalin - #720 / Protein of unknown function DUF3836 / Family of unknown function (DUF3836) / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides vulgatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Structures of single-layer beta-sheet proteins evolved from beta-hairpin repeats.
著者: Xu, Q. / Biancalana, M. / Grant, J.C. / Chiu, H.J. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Lesley, S.A. / Godzik, A. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Wilson, I.A.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42020年4月22日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2442
ポリマ－25,2442
非ポリマー00
水30617
1
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6221
ポリマ－12,6221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6221
ポリマ－12,6221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.080, 98.080, 89.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 12622.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides vulgatus (バクテリア)
株: ATCC 8482 / 遺伝子: BVU_1206 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6KZN2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 26-128 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25.0% Glycerol 1.50M ammonium sulfate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97905
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月26日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97905 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.499
11-h,-k,l20.501
反射解像度: 2.5→49.04 Å / Num. obs: 17436 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.79 % / Biso Wilson estimate: 84.846 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 16.06
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.5-2.578.922.4390.7511180125498.3
2.57-2.641.0991.712458122599.6
2.64-2.710.7442.612588122399.7
2.71-2.80.5773.311941116399.7
2.8-2.890.5223.611662115599.7
2.89-2.990.3495.410810109299.7
2.99-3.10.2976.610022106199.8
3.1-3.230.18210.59734102398.9
3.23-3.370.11516.71014499399.9
3.37-3.540.09420.5957494499.8
3.54-3.730.07825.2905290799.9
3.73-3.950.07228.68334851100
3.95-4.230.06531.1734880698.8
4.23-4.570.05435.9771876699.9
4.57-50.05236.8697369399.9
5-5.590.06235.2608063299.7
5.59-6.460.06832.8490655597.5
6.46-7.910.06336.8486949099.8
7.91-11.180.05637.8346238199
11.18-49.040.04336.5187022295.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEJanuary 10, 2014 BUILT=20140307データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→49.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / SU B: 10.521 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.042 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 4.ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 5.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2444 881 5.1 %RANDOM
Rwork0.1768 ---
obs0.18 17387 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 152.31 Å2 / Biso mean: 79.4772 Å2 / Biso min: 34.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--41.18 Å2-0 Å2-0 Å2
2---41.18 Å2-0 Å2
3---82.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1648 0 0 17 1665
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021682
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021532
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7071.9442270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.46433524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1135194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.51225.65292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.75315280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.678156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1816.282782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1826.278781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4239.41974
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 56 -
Rwork0.412 1150 -
all-1206 -
obs--94.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6237-0.1264-0.09871.03710.4750.9903-0.1819-0.0651-0.00530.13370.20290.0085-0.0089-0.0145-0.0210.21210.0854-0.02020.1479-0.00310.005423.921840.47310.2369
22.2859-1.59990.31522.1168-0.18360.8805-0.2035-0.2029-0.06160.370.2123-0.07760.0454-0.0603-0.00870.31290.15310.00030.10880.00990.018532.112124.142819.3875
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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