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- PDB-4r0u: Tgvtava, an amyloid forming segment from alpha synuclein, residue... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r0u
タイトルTgvtava, an amyloid forming segment from alpha synuclein, residues 72-78
要素Alpha-synuclein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-like protofibril
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / positive regulation of glutathione peroxidase activity / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / positive regulation of glutathione peroxidase activity / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / regulation of norepinephrine uptake / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / dopamine uptake involved in synaptic transmission / regulation of dopamine secretion / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / response to magnesium ion / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / axon terminus / inclusion body / cellular response to copper ion / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / : / adult locomotory behavior / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / excitatory postsynaptic potential / SNARE binding / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / phosphoprotein binding / protein tetramerization / regulation of transmembrane transporter activity / protein destabilization / negative regulation of protein kinase activity / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / tau protein binding / PKR-mediated signaling / receptor internalization / phospholipid binding / : / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cell cortex / cellular response to oxidative stress / histone binding / growth cone / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynapse / response to lipopolysaccharide / amyloid fibril formation / molecular adaptor activity / lysosome / oxidoreductase activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Ivanova, M.I. / Eisenberg, D.S. / Sawaya, M.R.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2014
タイトル: Structure-based design of functional amyloid materials.
著者: Li, D. / Jones, E.M. / Sawaya, M.R. / Furukawa, H. / Luo, F. / Ivanova, M. / Sievers, S.A. / Wang, W. / Yaghi, O.M. / Liu, C. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2014年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6181
ポリマ－6181
非ポリマー00
水1267
1
A: Alpha-synuclein
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,17710
ポリマ－6,17710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y+1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_636-x+1,y-3/2,-z+11
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_666-x+1,y+3/2,-z+11
crystal symmetry operation2_676-x+1,y+5/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)15.584, 4.742, 25.806
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細There are two choices of the biological unit. The first choice is a pair of indefinitely long beta sheets constructed from chain A and unit cell translations along the b direction (that is, the b direction corresponds to the fiber axis) (i.e. X,Y,Z; X,Y+1,Z; X,Y+2,Z; etc.) together with a symmetry related sheet formed from 1-X,Y+1/2,1-Z and its unit cell translations along the b direction (i.e. 1-x,y+3/2,1-z; 1-x,y+5/2,1-z, etc.). The second choice of biological unit is a pair of beta sheets constructed from chain A and unit cell translations along the b direction (i.e. X,Y,Z; X,Y+1,Z; X,Y+2,Z; etc.) together with a symmetry related sheet formed from -X,1/2+Y,1-Z and its unit cell translations along the b direction (i.e. -x,y+3/2,1-z; -x,y+5/2,1-z; etc.). REMARK 350 displays 5 strands from both sheets for the first choice.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 617.692 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 72-78 / 由来タイプ: 合成
詳細: TGVTAVA (residues 72-78) from Human alpha-synuclein, synthesized
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.34 % / Mosaicity: 0.6 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M magnesium formate, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.895432 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.895432 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→90 Å / Num. all: 798 / Num. obs: 798 / % possible obs: 83.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Χ2: 1.125 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.4-1.511.80.2291151.01761.2
1.51-1.662.40.3291361.10771.2
1.66-1.93.60.2621551.12394.5
1.9-2.394.30.2051971.09196.6
2.39-904.10.131951.18595.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.6 Å25.49 Å
Translation1.6 Å25.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ideal beta strand

解像度: 1.38→25.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / WRfactor Rfree: 0.2528 / WRfactor Rwork: 0.2378 / FOM work R set: 0.7067 / SU B: 2.336 / SU ML: 0.077 / SU R Cruickshank DPI: 0.096 / SU Rfree: 0.0873 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2175 90 11.3 %RANDOM
Rwork0.2027 ---
all0.2045 798 --
obs0.2045 798 86.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 41.77 Å2 / Biso mean: 16.624 Å2 / Biso min: 8.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å2-0 Å20.22 Å2
2---0.21 Å2-0 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→25.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数43 0 0 7 50
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0242
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3121.97458
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5443101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.88756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg3.831154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.210
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.026
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6922.02727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3271.91126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8273.25431
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.542 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 19 -
Rwork0.323 163 -
all-182 -
obs--68.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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