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万見
- PDB-4r0s: Crystal structure of P. aeruginosa TpbA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r0s
タイトルCrystal structure of P. aeruginosa TpbA
要素Protein tyrosine phosphatase TpbA
キーワードHYDROLASE / DUSP fold / protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Atypical dual-specificity phosphatase Siw14-like / Tyrosine phosphatase family / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Dual specificity protein phosphatase TpbA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Xu, K. / Li, S. / Wang, Y. / Bartlam, M.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2015
タイトル: Structural and Biochemical Analysis of Tyrosine Phosphatase Related to Biofilm Formation A (TpbA) from the Opportunistic Pathogen Pseudomonas aeruginosa PAO1
著者: Xu, K. / Li, S. / Yang, W. / Li, K. / Bai, Y. / Xu, Y. / Jin, J. / Wang, Y. / Bartlam, M.
履歴
登録2014年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / software / Item: _citation.journal_abbrev / _citation.year
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine phosphatase TpbA
B: Protein tyrosine phosphatase TpbA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2975
ポリマ－48,0152
非ポリマー2823
水45025
1
A: Protein tyrosine phosphatase TpbA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1022
ポリマ－24,0071
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein tyrosine phosphatase TpbA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1953
ポリマ－24,0071
非ポリマー1872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.138, 82.765, 119.898
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

21B-408-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A34 - 195
2010B34 - 195

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine phosphatase TpbA


分子量: 24007.463 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: tpbA, PA3885 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HXC7
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: 1.7M ammonium phosphate monobasic, 0.1M Tris, 7%(v/v) PEG400, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. obs: 25665 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.03→2.12 Å / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→35.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 17.908 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25037 1688 7.8 %RANDOM
Rwork0.21995 ---
obs0.22236 19907 82.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.61 Å20 Å2-0 Å2
2---5.22 Å20 Å2
3----5.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→35.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2506 0 16 25 2547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192565
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3361.9553478
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90935597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9735321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.32923.333126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.33315422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8271528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6473.9221290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6393.9211289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.895.8741609
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.8925.8761610
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.034.3321275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9224.3081267
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6576.311858
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.00231.4682878
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.01431.4532877
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9635 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.028→2.081 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 85 -
Rwork0.373 1049 -
obs--59.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.07780.04410.59533.02210.49362.56470.13-0.4619-0.36490.5553-0.06430.16530.1124-0.0992-0.06570.1094-0.04110.04050.1870.06720.516-55.7010.705-17.048
22.35480.2003-0.51893.3370.26024.6143-0.0072-0.22140.04980.41690.1344-0.33530.00670.2632-0.12720.0570.0283-0.06050.1277-0.02390.143-19.5354.094-17.612
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2B34 - 194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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