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万見
- PDB-4qx5: Neutron diffraction reveals hydrogen bonds critical for cGMP-sele... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qx5
タイトルNeutron diffraction reveals hydrogen bonds critical for cGMP-selective activation: Insights for PKG agonist design
要素cGMP-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Phosphate Binding cassette/Cyclic GMP binding domain/PKG / serine/threonine kinase / cyclic GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / : / mitogen-activated protein kinase p38 binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cGMP effects / forebrain development / dendrite development / cGMP binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / spermatid development / acrosomal vesicle / cerebellum development / calcium channel regulator activity / sarcolemma / neuron migration / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / actin cytoskeleton organization / protein phosphorylation / protein kinase activity / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / IODIDE ION / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.318 Å
データ登録者Huang, G.Y. / Gerlits, O.O. / Blakeley, M.P. / Sankaran, B. / Kovalevsky, A.Y. / Kim, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Neutron Diffraction Reveals Hydrogen Bonds Critical for cGMP-Selective Activation: Insights for cGMP-Dependent Protein Kinase Agonist Design.
著者: Huang, G.Y. / Gerlits, O.O. / Blakeley, M.P. / Sankaran, B. / Kovalevsky, A.Y. / Kim, C.
履歴
登録2014年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,55920
ポリマ－16,9461
非ポリマー2,61319
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.440, 48.440, 103.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

21A-597-

HOH

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要素

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase 1 / cGK 1 / cGK1 / cGMP-dependent protein kinase I / cGKI


分子量: 16945.816 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal cGMP-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1, PRKG1B, PRKGR1A, PRKGR1B / プラスミド: pQTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13976, cGMP-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.31 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6M trisodium citrate, 100mM sodium iodide, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月7日
放射モノクロメーター: asymmetric curved crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.318→50 Å / Num. all: 29877 / Num. obs: 29770 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Specデータ収集
PHENIX1.8.4-1496モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.4-1496位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.318→43.87 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1487 4.99 %RANDOM
Rwork0.2023 ---
all0.2035 29877 --
obs0.2034 29770 99.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.318→43.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 40 119 1140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1791503
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.274408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3176-1.36010.24331270.23492457X-RAY DIFFRACTION97
1.3601-1.40870.24481340.24032528X-RAY DIFFRACTION100
1.4087-1.46510.2151340.21222539X-RAY DIFFRACTION100
1.4651-1.53180.25991330.21132535X-RAY DIFFRACTION100
1.5318-1.61260.22231350.19562555X-RAY DIFFRACTION100
1.6126-1.71360.2241330.19852554X-RAY DIFFRACTION100
1.7136-1.84590.24431360.2032577X-RAY DIFFRACTION100
1.8459-2.03170.21691360.19682577X-RAY DIFFRACTION100
2.0317-2.32560.20281370.18562590X-RAY DIFFRACTION100
2.3256-2.930.21361390.21442648X-RAY DIFFRACTION100
2.93-43.89420.23111430.19942723X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.63261.965-0.01674.8909-0.74773.73390.189-0.5814-0.12490.4154-0.24910.0169-0.17090.00540.04990.1553-0.042-0.00990.2403-0.03490.1992-1.758514.9545-6.5994
21.81370.1184-0.64592.19891.45763.9387-0.0777-0.20870.04490.2465-0.120.38640.4278-0.24240.18040.13140.00050.0320.175-0.01860.1631-18.26943.3347-10.4082
31.85870.50780.20742.24410.02063.70860.0385-0.1057-0.20970.0424-0.0593-0.14210.630.20450.01510.17810.0632-0.00640.13-0.00070.1469-9.42570.276-13.3956
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 222:251)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 252:271)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 272:351)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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