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- PDB-4qtt: Structure of S. cerevisiae Bud23-Trm112 complex involved in forma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qtt
タイトルStructure of S. cerevisiae Bud23-Trm112 complex involved in formation of m7G1575 on 18S rRNA (apo-form)
要素
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
  • Putative methyltransferase BUD23
キーワードTRANSFERASE / Class I MTase / Methyltransferase / Methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Methylation / positive regulation of termination of DNA-templated transcription / 18S rRNA (guanine1575-N7)-methyltransferase / Eukaryotic Translation Termination / eRF1 methyltransferase complex / tRNA (m2G10) methyltransferase complex / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA methyltransferase complex / rRNA (guanine) methyltransferase activity ...Methylation / positive regulation of termination of DNA-templated transcription / 18S rRNA (guanine1575-N7)-methyltransferase / Eukaryotic Translation Termination / eRF1 methyltransferase complex / tRNA (m2G10) methyltransferase complex / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA methyltransferase complex / rRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / positive regulation of rRNA processing / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / ribosomal small subunit export from nucleus / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / ribosome / protein heterodimerization activity / nucleolus / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
18S rRNA (guanine(1575)-N(7))-methyltransferase Bud23, C-terminal / 18S rRNA (guanine(1575)-N(7))-methyltransferase Bud23-like / Methyltransferase involved in Williams-Beuren syndrome / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase type 11 / Methyltransferase domain / N-terminal domain of TfIIb - #10 / N-terminal domain of TfIIb ...18S rRNA (guanine(1575)-N(7))-methyltransferase Bud23, C-terminal / 18S rRNA (guanine(1575)-N(7))-methyltransferase Bud23-like / Methyltransferase involved in Williams-Beuren syndrome / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase type 11 / Methyltransferase domain / N-terminal domain of TfIIb - #10 / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
18S rRNA (guanine(1575)-N(7))-methyltransferase / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Letoquart, J. / Huvelle, E. / Wacheul, L. / Bourgeois, G. / Zorbas, C. / Graille, M. / Heurgue-Hamard, V. / Lafontaine, D.L.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural and functional studies of Bud23-Trm112 reveal 18S rRNA N7-G1575 methylation occurs on late 40S precursor ribosomes.
著者: Letoquart, J. / Huvelle, E. / Wacheul, L. / Bourgeois, G. / Zorbas, C. / Graille, M. / Heurgue-Hamard, V. / Lafontaine, D.L.
履歴
登録2014年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
B: Putative methyltransferase BUD23
C: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
D: Putative methyltransferase BUD23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,17811
ポリマ－76,2534
非ポリマー9267
水4,864270
1
A: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
B: Putative methyltransferase BUD23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9878
ポリマ－38,1262
非ポリマー8606
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14470 Å2
手法PISA
2
C: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112
D: Putative methyltransferase BUD23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1923
ポリマ－38,1262
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.420, 53.880, 83.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112 / rRNA MTase activator subunit / eRF1 methyltransferase subunit TRM112 / eRF1 MTase subunit TRM112 / ...rRNA MTase activator subunit / eRF1 methyltransferase subunit TRM112 / eRF1 MTase subunit TRM112 / tRNA methyltransferase 112


分子量: 15078.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: N3445, TRM112, YNR046W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53738
#2: タンパク質 Putative methyltransferase BUD23 / rRNA MTase catalytic subunit / Bud site selection protein 23


分子量: 23048.053 Da / 分子数: 2 / Fragment: fragment residues 1-202 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: BUD23, YCR047C, YCR47C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P25627, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

-
非ポリマー , 4種, 277分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.1943.91
2
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 110.9801
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 121.2822, 1.2828, 1.2757
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2012年11月14日
PSI PILATUS 6M2PIXEL2012年11月14日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Channel cut cryogenically cooled monochromator crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Channel cut cryogenically cooled monochromator crystalMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98011
21.28221
31.28281
41.27571
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 46211 / Num. obs: 44594 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 37.61 Å2 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→37.05 Å / FOM work R set: 0.8321 / SU ML: 0.52 / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 2228 5 %
Rwork0.1911 --
obs0.1937 44585 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.006 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.17 Å2 / Biso mean: 43.32 Å2 / Biso min: 20.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3891 Å20 Å2-3.8283 Å2
2---3.1623 Å20 Å2
3---2.7732 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4736 0 34 270 5040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084867
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0446577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071745
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004848
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6891810
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0005-2.0440.32081250.25712404252991
2.044-2.09150.29771390.234426362775100
2.0915-2.14380.30871400.232426512791100
2.1438-2.20180.27861380.218926302768100
2.2018-2.26660.27281400.21652650279099
2.2666-2.33970.28441400.210926612801100
2.3397-2.42330.25281380.19726312769100
2.4233-2.52030.27911390.211426382777100
2.5203-2.6350.24971410.20426732814100
2.635-2.77390.26671400.195626622802100
2.7739-2.94760.23171390.192726452784100
2.9476-3.17510.27511410.195126812822100
3.1751-3.49440.23151400.190326612801100
3.4944-3.99950.2041420.170727002842100
3.9995-5.03690.21071410.158726822823100
5.0369-37.05610.24051450.20142752289799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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