[日本語] English
万見
- PDB-4qt3: Crystal structure resolution of Plasmodium falciparum FK506 bindi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qt3
タイトルCrystal structure resolution of Plasmodium falciparum FK506 binding domain (FKBP35) in complex with Rapamycin at 1.4A resolution
要素FK506-binding protein (FKBP)-type peptidyl-propyl isomerase
キーワードISOMERASE / PPiase / enzyme / rapamycin / FKBP35
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / : / FK506 binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / protein dimerization activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP35
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bianchin, A. / Allemand, F. / Bell, A. / Chubb, A.J. / Guichou, J.-F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Two crystal structures of the FK506-binding domain of Plasmodium falciparum FKBP35 in complex with rapamycin at high resolution
著者: Bianchin, A. / Allemand, F. / Bell, A. / Chubb, A.J. / Guichou, J.-F.
履歴
登録2014年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein (FKBP)-type peptidyl-propyl isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2833
ポリマ－15,2151
非ポリマー1,0682
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.476, 50.157, 57.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein (FKBP)-type peptidyl-propyl isomerase


分子量: 15215.076 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-127 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: FKBP35, PFL2275c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I4V8, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-DTV / (2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / D-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M MMT, 25% PEG1500, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月26日
放射モノクロメーター: yale mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50.15 Å / Num. all: 28931 / Num. obs: 28857 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1.8 / Observed criterion σ(I): 12

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VN1

2vn1


解像度: 1.4→37.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.874 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1871 1466 5.1 %RANDOM
Rwork0.1475 ---
obs0.1494 28809 99.33 %-
all-28857 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.91 Å2 / Biso mean: 22.098 Å2 / Biso min: 12.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→37.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数986 0 73 152 1211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.021158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.021137
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3422.0511569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3963.0042663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2655146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.41725.6653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.26715219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.24155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5151.942525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4961.936524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9352.911655
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.50132295
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free24.359545
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.83552370
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 127 -
Rwork0.216 1965 -
all-2092 -
obs--98.91 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る