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- PDB-4qr6: Human Aldose Reductase complexed with a ligand with an IDD struct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qr6
タイトルHuman Aldose Reductase complexed with a ligand with an IDD structure (2-[2-(1,3-benzothiazol-2-ylmethylcarbamoyl)-5-fluoro-phenoxy]acetic acid) at 1.05 A
要素Aldose reductase
キーワードoxidoreductase/oxidoreductase inhibitor / TIM BARREL / oxidoreductase-oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-37V / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Rechlin, C. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Aldose Reductase: How expensive is the opening of the specificity pocket? IDD ligands under investigation
著者: Rechlin, C. / Scheer, F. / Toth, P. / Heine, A. / Diederich, W. / Klebe, G.
履歴
登録2014年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0023
ポリマ－35,8981
非ポリマー1,1042
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.516, 66.683, 47.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Aldose reductase / AR / Aldehyde reductase / Aldo-keto reductase family 1 member B1


分子量: 35898.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-37V / {2-[(1,3-benzothiazol-2-ylmethyl)carbamoyl]-5-fluorophenoxy}acetic acid


分子量: 360.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H13FN2O4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE CONTAINS ILE RESIDUES AT THAT POSITION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.46 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Crystallization solution: 50 mM di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0 PEG6000= 5 % (m/V) DTT= 5.15 g/L NADP+= 0.66 g/L and Human Aldose Reductase= 15 mg/ml.Afterwards the crystals were soaked ...詳細: Crystallization solution: 50 mM di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0 PEG6000= 5 % (m/V) DTT= 5.15 g/L NADP+= 0.66 g/L and Human Aldose Reductase= 15 mg/ml.Afterwards the crystals were soaked into Tris 100 mM 25% (m/V) PEG6000 pH 8.0 saturated with the inhibitor.The well solution was for crystallization was 120mM di-Ammonium hydrogen citrate with 20% PEG6000 pH 5.0., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月10日 / 詳細: Silicon, active surface 50 nm Rh-coated
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→50 Å / Num. all: 142734 / Num. obs: 142734 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 7.978 Å2 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 1.05→1.07 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 7043 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DUX

2dux


解像度: 1.05→16.916 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 12.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1569 7161 5.02 %random
Rwork0.1405 ---
obs0.1413 142702 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→16.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2485 0 73 355 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2873699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7441005
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007470
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.05-1.06190.22532280.20824318X-RAY DIFFRACTION96
1.0619-1.07440.18622440.1864542X-RAY DIFFRACTION100
1.0744-1.08750.18452260.16664424X-RAY DIFFRACTION100
1.0875-1.10130.16852200.15924592X-RAY DIFFRACTION100
1.1013-1.11580.17562450.14634480X-RAY DIFFRACTION100
1.1158-1.1310.1622270.14274547X-RAY DIFFRACTION100
1.131-1.14720.15092390.13374497X-RAY DIFFRACTION100
1.1472-1.16430.14572420.13134482X-RAY DIFFRACTION100
1.1643-1.18250.14372570.13094535X-RAY DIFFRACTION100
1.1825-1.20190.14012660.1324432X-RAY DIFFRACTION100
1.2019-1.22260.16861930.12934552X-RAY DIFFRACTION100
1.2226-1.24480.14322440.12294543X-RAY DIFFRACTION100
1.2448-1.26880.14432380.12214514X-RAY DIFFRACTION100
1.2688-1.29470.13272200.12234543X-RAY DIFFRACTION100
1.2947-1.32280.15832410.12574482X-RAY DIFFRACTION100
1.3228-1.35360.14532280.12264528X-RAY DIFFRACTION100
1.3536-1.38740.16562450.12154533X-RAY DIFFRACTION100
1.3874-1.42490.13352310.11874523X-RAY DIFFRACTION100
1.4249-1.46680.13132350.11834525X-RAY DIFFRACTION100
1.4668-1.51410.12872600.11894507X-RAY DIFFRACTION100
1.5141-1.56820.12892440.12284521X-RAY DIFFRACTION100
1.5682-1.63090.1382380.12614536X-RAY DIFFRACTION100
1.6309-1.70510.14262740.13034496X-RAY DIFFRACTION100
1.7051-1.79490.15852440.13724486X-RAY DIFFRACTION100
1.7949-1.90720.14952490.14084557X-RAY DIFFRACTION100
1.9072-2.05420.15182280.14654559X-RAY DIFFRACTION100
2.0542-2.26050.16962690.1454514X-RAY DIFFRACTION100
2.2605-2.58660.14842270.15934561X-RAY DIFFRACTION100
2.5866-3.25510.18572230.16074576X-RAY DIFFRACTION100
3.2551-16.91850.16742360.14084636X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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