[日本語] English
万見
- PDB-4qqd: Crystal Structure of tandem tudor domains of UHRF1 in complex wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qqd
タイトルCrystal Structure of tandem tudor domains of UHRF1 in complex with a small organic molecule
要素E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードLIGASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / : / positive regulation of protein metabolic process ...histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / : / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 ...: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / PUA-like superfamily / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-36X / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Iqbal, A. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: A small molecule antagonist of SMN disrupts the interaction between SMN and RNAP II.
著者: Liu, Y. / Iqbal, A. / Li, W. / Ni, Z. / Wang, Y. / Ramprasad, J. / Abraham, K.J. / Zhang, M. / Zhao, D.Y. / Qin, S. / Loppnau, P. / Jiang, H. / Guo, X. / Brown, P.J. / Zhen, X. / Xu, G. / ...著者: Liu, Y. / Iqbal, A. / Li, W. / Ni, Z. / Wang, Y. / Ramprasad, J. / Abraham, K.J. / Zhang, M. / Zhao, D.Y. / Qin, S. / Loppnau, P. / Jiang, H. / Guo, X. / Brown, P.J. / Zhen, X. / Xu, G. / Mekhail, K. / Ji, X. / Bedford, M.T. / Greenblatt, J.F. / Min, J.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,21310
ポリマ－37,6482
非ポリマー5658
水97354
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2005
ポリマ－18,8241
非ポリマー3774
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0125
ポリマ－18,8241
非ポリマー1884
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.338, 87.338, 83.921
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 133 - 280 / Label seq-ID: 9 - 156

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / HuNp95 / hNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 18823.961 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 126-285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-36X / 4-methyl-2,3,4,5,6,7-hexahydrodicyclopenta[b,e]pyridin-8(1H)-imine


分子量: 188.269 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N2
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M magnesium nitrate, vapor diffusion, sitting drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791831 Å
検出器タイプ: adsc q315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791831 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→43.67 Å / Num. obs: 16676 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.28-2.3611.40.9442.9186541642100
8.83-43.67100.02963.4303030398.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.3.5データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished structure of UHRF1

解像度: 2.28→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / WRfactor Rfree: 0.2241 / WRfactor Rwork: 0.1822 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8057 / SU B: 6.879 / SU ML: 0.167 / SU R Cruickshank DPI: 0.2831 / SU Rfree: 0.2252 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.283 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The structure was originally solved by molecular replacement (PHASER, unpublished model of UHRF1) with an isomorphous crystal. SMILES(CN1C2=C(CCC2)C(=N)C2=C1CCC2) represents the uncharged ...詳細: The structure was originally solved by molecular replacement (PHASER, unpublished model of UHRF1) with an isomorphous crystal. SMILES(CN1C2=C(CCC2)C(=N)C2=C1CCC2) represents the uncharged form of the ligand. Geometry restraints for the inhibitor were prepared on the GRADE server with SMILES(C[n+]1c2CCCc2c(N)c2CCCc12). We note that mogul inferred the type of the C10-C11 bond in refined ligand coordinates as double, which would be inconsistent with any traditional hybridization state of C11. COOT was used for interactive model building. Model geometry was evaluated with MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2499 1208 7.3 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.2002 ---
obs0.2038 16644 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.88 Å2 / Biso mean: 40.5784 Å2 / Biso min: 12.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å2-0.14 Å2-0 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2149 0 47 54 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022286
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.9393122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99334731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9355270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.97223.419117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.36115344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8081522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022825
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.0913.9561091
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.0893.9551092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.945.9211352
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 7223 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 95 -
Rwork0.274 1134 -
all-1229 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る