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万見
- PDB-4qk4: Crystal structure of human nuclear receptor sf-1 (nr5a1) bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qk4
タイトルCrystal structure of human nuclear receptor sf-1 (nr5a1) bound to pip2 at 2.8 a resolution
要素
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
  • Steroidogenic factor 1
キーワードTRANSCRIPTION FACTOR/HORMONE / NUCLEAR HORMONE RECEPTOR / NR5A1 / SF-1 LIGAND BINDING DOMAIN / REGULATORY LIGANDS / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY / PARTNERSHIP FOR STEM CELL BIOLOGY / PIP3 / PIP2 / NUCLEUS / NUCLEAR PHOSPHATIDYLINOSITOL PHOSPHATES / TRANSCRIPTION FACTOR-HORMONE complex / STEMCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


primary sex determination / response to gonadotropin-releasing hormone / Sertoli cell differentiation / negative regulation of female gonad development / regulation of steroid biosynthetic process / luteinization / sex determination / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of male gonad development / Transcriptional regulation of testis differentiation ...primary sex determination / response to gonadotropin-releasing hormone / Sertoli cell differentiation / negative regulation of female gonad development / regulation of steroid biosynthetic process / luteinization / sex determination / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of male gonad development / Transcriptional regulation of testis differentiation / tissue development / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / female gonad development / Leydig cell differentiation / positive regulation of fatty acid oxidation / male sex determination / cellular respiration / maintenance of protein location in nucleus / hormone metabolic process / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / adrenal gland development / temperature homeostasis / response to starvation / lncRNA binding / response to muscle activity / intracellular glucose homeostasis / calcineurin-mediated signaling / response to dietary excess / fatty acid oxidation / energy homeostasis / adipose tissue development / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / brown fat cell differentiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / digestion / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of gluconeogenesis / RNA splicing / SUMOylation of transcription cofactors / nuclear receptor binding / transcription coregulator binding / gluconeogenesis / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / transcription coregulator activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / circadian regulation of gene expression / chromatin DNA binding / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / PML body / phospholipid binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / male gonad development / nuclear receptor activity / mRNA processing / : / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / cellular response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / neuron apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / protein stabilization / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...Nuclear hormone receptor family 5 / PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIK / Steroidogenic factor 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: The signaling phospholipid PIP3 creates a new interaction surface on the nuclear receptor SF-1.
著者: Blind, R.D. / Sablin, E.P. / Kuchenbecker, K.M. / Chiu, H.J. / Deacon, A.M. / Das, D. / Fletterick, R.J. / Ingraham, H.A.
履歴
登録2014年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Steroidogenic factor 1
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7098
ポリマ－29,4272
非ポリマー1,2816
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.000, 75.000, 138.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Steroidogenic factor 1 / SF-1 / STF-1 / Adrenal 4-binding protein / Fushi tarazu factor homolog 1 / Nuclear receptor ...SF-1 / STF-1 / Adrenal 4-binding protein / Fushi tarazu factor homolog 1 / Nuclear receptor subfamily 5 group A member 1 / Steroid hormone receptor Ad4BP


分子量: 27903.406 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 218-461 / 変異: C247S, C412S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AD4BP, FTZF1, NR5A1, RC2003B, SF1 / プラスミド: pBH4 / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13285
#2: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha / PGC-1-alpha / PPAR-gamma coactivator 1-alpha / PPARGC-1-alpha / Ligand effect modulator 6


分子量: 1523.854 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 139-152 / 由来タイプ: 合成
詳細: PGC-1ALPHA (PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA CO-ACTIVATOR-1ALPHA) PEPTIDE CONTAINING RESIDUES 139-EEPSLLKKLLLAPA-152
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBK2
#3: 化合物 ChemComp-PIK / (2S)-3-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-trihydroxy-4,5-bis(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}propane-1,2-diyl dihexadecanoate / PI(4,5)P2 dipalmitoyl (16:0,16:0)


分子量: 970.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H81O19P3
詳細: SMILES string: CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(CO[P](O)(=O)OC1C(O)C(O)C (O[P](O)(O)=O)C(O[P](O)(O)=O)C1O)OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCC
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SF-1 (UNIPROT Q13285, NR5A1_HUMAN, STF1_HUMAN) LIGAND BINDING DOMAIN (LBD) WAS EXPRESSED WITH AN N- ...SF-1 (UNIPROT Q13285, NR5A1_HUMAN, STF1_HUMAN) LIGAND BINDING DOMAIN (LBD) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY AMINO ACID RESIDUES 218-461 OF THE TARGET SEQUENCE. RESIDUES C247 AND C412 IN THIS SF-1 CONSTRUCT WERE MUTATED TO S247 AND S412. PEPTIDE CORRESPONDING TO THE PGC-1ALPHA (PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA CO-ACTIVATOR-1ALPHA) RESIDUES 139-EEPSLLKKLLLAPA-152 (UNIPROT Q9UBK2, PRGC1_HUMAN)WAS CO-CRYSTALLIZED WITH THE SF-1 LBD.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SF-1, 6% PEG 8000, 0.2M MGOAC, 20% ETHYLENE GLYCOL, 0.067MM PIP2, 0.80MM 14-MER EEPSLLKKLLLAPA, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月16日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→29.119 Å / Num. obs: 10167 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 90.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 23.72
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.81-2.910.6562.89279182599.8
2.91-3.030.4563.99715190699.7
3.03-3.160.2816.38816172699.7
3.16-3.330.16510.29608187799.7
3.33-3.540.10315.49422184299.5
3.54-3.810.06523.39258183099.4
3.81-4.190.04532.29123181399.6
4.19-4.790.03440.49363183599.6
4.79-60.02945.79504182499.5
60.01956.49829186997.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.2精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YOW

1yow


解像度: 2.81→29.119 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / SU ML: 0.43 / σ(F): 2 / 位相誤差: 28.14 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAS BEEN MODELED ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAS BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 3. PIP2 WAS CO-CRYSTALLIZED WITH THE SF-1 PROTEIN AND PGC-1ALPHA PEPTIDE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 506 4.99 %
Rwork0.1997 --
obs0.2017 10138 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 180.41 Å2 / Biso mean: 73.8761 Å2 / Biso min: 31.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→29.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2041 0 83 55 2179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022183
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.542947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036344
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.46895
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8101-3.09240.39311230.271523452468100
3.0924-3.53870.31571250.235323662491100
3.5387-4.45420.24311260.197423972523100
4.4542-24.76710.19691320.17932524265699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8304-1.3020.24513.137-1.25092.20740.06520.2173-0.31010.0231-0.02610.22610.3523-0.0104-0.02830.5194-0.1629-0.0340.416-0.08570.4029-19.869928.1049-3.6273
25.2053.16261.6643.6018-2.07486.9410.03790.5511-0.5179-0.41420.27670.04840.34730.0987-0.28081.092-0.5508-0.23870.9516-0.17871.4315-36.088618.8358-8.7622
35.76342.7543-2.87316.89551.2345.9489-0.12920.96280.9020.21730.25090.997-0.8343-1.1967-0.11390.368-0.0094-0.01110.7210.10630.3239-23.743644.259-11.6308
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 218:461)A218 - 461
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and (resseq 141:152)B141 - 152
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resseq 501:501)A501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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