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万見
- PDB-4qj4: Structure of a fragment of human phospholipase C-beta3 delta472-5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qj4
タイトルStructure of a fragment of human phospholipase C-beta3 delta472-569, bound to IP3 and in complex with Galphaq
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
  • Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN/HYDROLASE / GTP-BINDING PROTEIN ALPHA SUBUNITS / PHOSPHOLIPASE C BETA / PH DOMAIN / EF HAND / C2 DOMAIN / TIM BARREL DOMAIN / GTP HYDROLYSIS / G-PROTEIN SIGNALING / LIPASE / CALCIUM BINDING / GTP BINDING / PHOSPHOLIPIDS / membrane / SIGNALING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / developmental pigmentation ...Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / developmental pigmentation / phosphoinositide phospholipase C / G alpha (q) signalling events / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / Acetylcholine regulates insulin secretion / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / endothelin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol metabolic process / PLC beta mediated events / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / cranial skeletal system development / regulation of systemic arterial blood pressure / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / regulation of platelet activation / phospholipase C activity / phosphatidylinositol phospholipase C activity / maternal behavior / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / glutamate receptor signaling pathway / embryonic digit morphogenesis / postsynaptic cytosol / neuron remodeling / action potential / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of potassium ion transport / phosphatidylinositol-mediated signaling / lipid catabolic process / enzyme regulator activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / post-embryonic development / GTPase activator activity / skeletal system development / molecular function activator activity / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / positive regulation of insulin secretion / caveola / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / G protein activity / regulation of blood pressure / heterotrimeric G-protein complex / heart development / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell body / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (q) signalling events / nuclear membrane / molecular adaptor activity / calmodulin binding / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / dendrite / calcium ion binding / synapse / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #240 / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta ...PH-domain like - #240 / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / G-protein alpha subunit, group Q / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH-domain like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / C2 domain superfamily / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lyon, A.M. / Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Molecular mechanisms of phospholipase C beta 3 autoinhibition.
著者: Lyon, A.M. / Begley, J.A. / Manett, T.D. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2014年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0367
ポリマ－135,0062
非ポリマー1,0315
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area46200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)201.923, 89.191, 92.639
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 44711.590 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-359 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gnaq / プラスミド: pFastBac HTA / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21279
#2: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3 / Phosphoinositide phospholipase C-beta-3 / Phospholipase C-beta-3 / PLC-beta-3


分子量: 90294.156 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 10-891 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLCB3 / プラスミド: pFastBacDual / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q01970, phosphoinositide phospholipase C

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非ポリマー , 6種, 17分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.34 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM BisTris, 200 mM NaCl, 8% (v/v) PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月18日
放射モノクロメーター: KOHZU MONOCHROMATOR, CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. all: 21343 / Num. obs: 21289 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(F): -2000 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.221 / Net I/σ(I): 8.71
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.27 / % possible all: 64.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.8.0049精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0049位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3OHM

3ohm
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.3→29.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / SU B: 62.713 / SU ML: 0.458 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.614 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26665 1010 4.7 %RANDOM
Rwork0.2078 ---
obs0.21063 20279 85.14 %-
all-20279 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→29.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8646 0 59 12 8717
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0198900
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9291.9812041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.676319557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.05451063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.12123.889432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.406151587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4971571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.21322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0219925
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9264.5324264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9264.5334263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6866.7965323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.6866.7965324
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6764.6024636
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6764.5994632
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.2666.8716713
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.03635.1949945
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.03635.1999946
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 45 -
Rwork0.25 1041 -
obs--59.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.60241.14530.84061.77560.64382.79440.0213-0.14180.2661-0.0445-0.06760.1910.01450.1020.04630.04010.1072-0.01540.3223-0.05810.03810.3271-4.324946.6416
21.12160.038-0.00860.70310.111.998-0.10160.12120.2269-0.1320.01940.0713-0.24690.19970.08210.064-0.072-0.03450.2759-0.00910.061826.24169.900912.0863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A37 - 352
2X-RAY DIFFRACTION1A400 - 402
3X-RAY DIFFRACTION2B12 - 882
4X-RAY DIFFRACTION2B901
5X-RAY DIFFRACTION2B902

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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