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- PDB-2pmi: Structure of the Pho85-Pho80 CDK-cyclin Complex of the Phosphate-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pmi
タイトルStructure of the Pho85-Pho80 CDK-cyclin Complex of the Phosphate-responsive Signal Transduction Pathway with Bound ATP-gamma-S
要素
  • Cyclin-dependent protein kinase PHO85
  • PHO85 cyclin PHO80
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE/CELL CYCLE / cyclin-dependent kinase / cyclin / TRANSFERASE-CELL CYCLE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment or maintenance of cytoskeleton polarity / Pho85-Pho80 CDK-cyclin complex / negative regulation of phosphate metabolic process / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / regulation of glycogen biosynthetic process / regulation of cell cycle phase transition / vacuole fusion, non-autophagic / long-chain fatty acid metabolic process / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / fungal-type cell wall organization ...establishment or maintenance of cytoskeleton polarity / Pho85-Pho80 CDK-cyclin complex / negative regulation of phosphate metabolic process / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / regulation of glycogen biosynthetic process / regulation of cell cycle phase transition / vacuole fusion, non-autophagic / long-chain fatty acid metabolic process / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / fungal-type cell wall organization / regulation of nucleocytoplasmic transport / intracellular monoatomic cation homeostasis / negative regulation of glycogen biosynthetic process / cell cycle G1/S phase transition / cellular bud neck / negative regulation of calcium-mediated signaling / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / negative regulation of macroautophagy / lipid homeostasis / regulation of cell division / regulation of lipid metabolic process / positive regulation of macroautophagy / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein destabilization / regulation of protein stability / regulation of protein localization / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin PHO80-like / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Cyclin PHO80-like / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Cyclin-dependent protein kinase PHO85 / PHO85 cyclin PHO80
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Huang, K. / Ferrin-O'Connell, I. / Zhang, W. / Leonard, G.A. / O'Shea, E.K. / Quiocho, F.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structure of the Pho85-Pho80 CDK-Cyclin Complex of the Phosphate-Responsive Signal Transduction Pathway
著者: Huang, K. / Ferrin-O'Connell, I. / Zhang, W. / Leonard, G.A. / O'Shea, E.K. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2007年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月15日Group: Non-polymer description
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent protein kinase PHO85
B: PHO85 cyclin PHO80
C: Cyclin-dependent protein kinase PHO85
D: PHO85 cyclin PHO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,1757
ポリマ－139,2614
非ポリマー9143
水00
1
A: Cyclin-dependent protein kinase PHO85
B: PHO85 cyclin PHO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3494
ポリマ－69,6302
非ポリマー7182
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Cyclin-dependent protein kinase PHO85
D: PHO85 cyclin PHO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8263
ポリマ－69,6302
非ポリマー1951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.592, 146.592, 212.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a heterodimer. The asymmetric unit is composed of two heterodimers. The coordinates contain both heterodimers in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent protein kinase PHO85 / E.C.2.7.11.22 / Serine/threonine-protein kinase PHO85 / Negative regulator of the PHO system


分子量: 36356.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PHO85, SSG3 / プラスミド: pQE60 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P17157, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 PHO85 cyclin PHO80 / Phosphate system cyclin PHO80 / Aminoglycoside antibiotic sensitivity protein 3


分子量: 33273.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PHO80, AGS3, TUP7, VAC5 / プラスミド: pSBET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P20052
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.04 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 9ul 12% PEG 10000, 10% glycerol, 0.05 M strontium chloride (SrCl2), 10 mM Tris (2-carboxyethyl) phosphine (TCEP, 0.1 M 2-morpholinoethanesulfonic acid (MES), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING ...詳細: 9ul 12% PEG 10000, 10% glycerol, 0.05 M strontium chloride (SrCl2), 10 mM Tris (2-carboxyethyl) phosphine (TCEP, 0.1 M 2-morpholinoethanesulfonic acid (MES), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月4日 / 詳細: APS 19ID
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→14.98 Å / Num. all: 53704 / Num. obs: 53704 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 33.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PK9

2pk9


解像度: 2.9→14.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 97128.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 2707 5.1 %RANDOM
Rwork0.289 ---
obs0.289 53533 91.2 %-
all-53704 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.7203 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å20 Å20 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3----0.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8083 0 55 0 8138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.773
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.075
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.275
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.768
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 402 5.3 %
Rwork0.323 7163 -
obs--78.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2mes_xplor_par_a.txtmes_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION3sap_a.paramsap.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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