[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6gly: [FeFe]-hydrogenase CpI from Clostridium pasteurianum, variant C299A -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gly | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | [FeFe]-hydrogenase CpI from Clostridium pasteurianum, variant C299A | ||||||
Components | Iron hydrogenase 1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / [FeFe]-hydrogenase I from Clostridium pasteurianum / variant C299A / semisynthetic enzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information ferredoxin hydrogenase / ferredoxin hydrogenase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Clostridium pasteurianum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.09 Å | ||||||
Authors | Duan, J. / Esselborn, J. / Hofmann, E. / Winkler, M. / Happe, T. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: Crystallographic and spectroscopic assignment of the proton transfer pathway in [FeFe]-hydrogenases. Authors: Duan, J. / Senger, M. / Esselborn, J. / Engelbrecht, V. / Wittkamp, F. / Apfel, U.P. / Hofmann, E. / Stripp, S.T. / Happe, T. / Winkler, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gly.cif.gz | 255.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6gly.ent.gz | 201.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gly.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6gly_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6gly_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 6gly_validation.xml.gz | 46.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6gly_validation.cif.gz | 67.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gl/6gly ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gl/6gly | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6glzC 6gm0C 6gm1C 6gm2C 6gm3C 6gm4C 6gm5C 6gm6C 6gm7C 6gm8C 4xdcS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 65079.348 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: complete enzyme / Mutation: C299A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium pasteurianum (bacteria) / Plasmid: pET21b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): DiscR / References: UniProt: P29166, ferredoxin hydrogenase |
---|
-Non-polymers , 5 types, 647 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SF4 / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 52.02 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: 21% PEG 4000, 0.4 M MgCl2,0.1 M MES, 19 % glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1.7349 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 12, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.7349 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.09→47.547 Å / Num. obs: 73106 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.864 % / Biso Wilson estimate: 30.22 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rrim(I) all: 0.131 / Χ2: 0.973 / Net I/σ(I): 10.19 / Num. measured all: 501805 / Scaling rejects: 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4XDC Resolution: 2.09→47.547 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 20.96
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.64 Å2 / Biso mean: 38.2861 Å2 / Biso min: 12.51 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.09→47.547 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26
|