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- PDB-4qgn: Human acireductone dioxygenase with iron ion and L-methionine in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qgn
タイトルHuman acireductone dioxygenase with iron ion and L-methionine in active center
要素1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / RmlC-like cupin / Iron Binding / 1 / 2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] / acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) activity / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] activity / Methionine salvage pathway / methionine metabolic process / L-methionine salvage from methylthioadenosine / nickel cation binding / oxidoreductase activity / iron ion binding ...acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] / acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) activity / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] activity / Methionine salvage pathway / methionine metabolic process / L-methionine salvage from methylthioadenosine / nickel cation binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acireductone dioxygenase, eukaryotes / Acireductone dioxygenase ARD family / ARD/ARD' family / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / SELENOMETHIONINE / Acireductone dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Milaczewska, A.M. / Chruszcz, M. / Petkowski, J.J. / Niedzialkowska, E. / Minor, W. / Borowski, T.
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2018
タイトル: On the Structure and Reaction Mechanism of Human Acireductone Dioxygenase.
著者: Milaczewska, A. / Kot, E. / Amaya, J.A. / Makris, T.M. / Zajac, M. / Korecki, J. / Chumakov, A. / Trzewik, B. / Kedracka-Krok, S. / Minor, W. / Chruszcz, M. / Borowski, T.
履歴
登録2014年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.22022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年9月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,56710
ポリマ－21,8011
非ポリマー7669
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.195, 105.195, 40.822
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase / Acireductone dioxygenase (Fe(2+)-requiring) / ARD / Fe-ARD / Membrane-type 1 matrix ...Acireductone dioxygenase (Fe(2+)-requiring) / ARD / Fe-ARD / Membrane-type 1 matrix metalloproteinase cytoplasmic tail-binding protein 1 / MTCBP-1 / Submergence-induced protein-like factor / Sip-L


分子量: 21800.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADI1, HMFT1638, MTCBP1, NP_060739 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus DE3 RIPL
参照: UniProt: Q9BV57, acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring]

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非ポリマー , 6種, 35分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MSE / SELENOMETHIONINE / セレノメチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 196.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2Se
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Protein: 20 mg/ml in 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 150mM NaCl, 2.5mM L-selenomethionine, Crystallization condition: 0.1M sodium acetate, ammonium sulfate pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月22日
詳細: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, with Pt, glass, Pd lanes
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. all: 5073 / Num. obs: 5073 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rsym value: 0.182 / Net I/σ(I): 11.037
反射 シェル解像度: 3.05→3.1 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.726 / Mean I/σ(I) obs: 2.118 / Rsym value: 0.726 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
DENZO3000: MOLREPデータ削減
SCALEPACK3000: MOLREPデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
Cootモデル構築
HKL-3000位相決定
CCP4精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1vr3

1vr3


解像度: 3.05→37.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 33.496 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 232 4.6 %RANDOM
Rwork0.17753 ---
obs0.17994 4829 99.72 %-
all-4829 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.363 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.22 Å2-1.61 Å20 Å2
2---3.22 Å20 Å2
3---4.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→37.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1487 0 36 26 1549
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.972120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83632617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6295177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.54423.05985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.61115253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4451515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02352
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.052→3.131 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 16 -
Rwork0.257 333 -
obs--99.15 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.8444 Å / Origin y: -27.0129 Å / Origin z: -0.4558 Å
111213212223313233
T0.0486 Å20.0039 Å2-0.0077 Å2-0.0071 Å2-0.0093 Å2--0.0329 Å2
L1.5779 °20.3508 °2-0.1791 °2-1.5831 °20.0794 °2--0.5637 °2
S0.0194 Å °-0.0172 Å °0.0348 Å °-0.1248 Å °-0.0603 Å °0.0809 Å °-0.0217 Å °-0.0513 Å °0.0409 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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