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- PDB-4qbm: Crystal structure of human BAZ2A bromodomain in complex with a di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qbm
タイトルCrystal structure of human BAZ2A bromodomain in complex with a diacetylated histone 4 peptide (H4K16acK20ac)
要素
  • Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
  • histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A / Transcription termination factor I-interacting protein 5 / Tip5 / Bromodomain / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


NoRC complex / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear receptor binding / lysine-acetylated histone binding / NoRC negatively regulates rRNA expression ...NoRC complex / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear receptor binding / lysine-acetylated histone binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A / WHIM1 domain / WSTF, HB1, Itc1p, MBD9 motif 1 / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / BAZ2A/BAZ2B, bromodomain / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif ...Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A / WHIM1 domain / WSTF, HB1, Itc1p, MBD9 motif 1 / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / BAZ2A/BAZ2B, bromodomain / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / PHD-finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Picaud, S. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Williams, E. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Picaud, S. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Williams, E. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Molecular basis of histone tail recognition by human TIP5 PHD finger and bromodomain of the chromatin remodeling complex NoRC.
著者: Cynthia Tallant / Erica Valentini / Oleg Fedorov / Lois Overvoorde / Fleur M Ferguson / Panagis Filippakopoulos / Dmitri I Svergun / Stefan Knapp / Alessio Ciulli /
要旨: Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA ...Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA by interactions with promoter-bound TTF-I, pRNA, and acetylation of H4K16. TIP5 domains that recognize posttranslational modifications on histones are essential for recruitment of NoRC to chromatin, but how these reader modules recognize site-specific histone tails has remained elusive. Here, we report crystal structures of PHD zinc finger and bromodomains from human TIP5 and BAZ2B in free form and bound to H3 and/or H4 histones. PHD finger functions as an independent structural module in recognizing unmodified H3 histone tails, and the bromodomain prefers H3 and H4 acetylation marks followed by a key basic residue, KacXXR. Further low-resolution analyses of PHD-bromodomain modules provide molecular insights into their trans histone tail recognition, required for nucleosome recruitment and transcriptional repression of the NoRC complex.
履歴
登録2014年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
B: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
C: histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu
D: histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3835
ポリマ－27,3214
非ポリマー621
水4,035224
1
A: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
C: histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6602
ポリマ－13,6602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7290 Å2
手法PISA
2
B: Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A
D: histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7233
ポリマ－13,6602
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.869, 64.869, 71.637
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A / Transcription termination factor I-interacting protein 5 / TTF-I-interacting protein 5 / Tip5 / hWALp3


分子量: 12509.048 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1796-1899 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAZ2A, CB1_000449039, KIAA0314, TIP5 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta / 参照: UniProt: Q9UIF9
#2: タンパク質・ペプチド histone H4 peptide with sequence Gly-Ala-Lys(ac)-Arg-His-Arg-Lys(ac)-Val-Leu


分子量: 1151.385 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M sodium phosphate monobasic, 0.1M potassium phosphate monobasic, 2 M NaCl, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→29.01 Å / Num. all: 35633 / Num. obs: 35633 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 18.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 15.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0069精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4LZ2, BAZ2A

4lz2


解像度: 1.65→64.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.974 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20495 1661 4.7 %RANDOM
Rwork0.18534 ---
obs0.18631 33458 98.22 %-
all-35633 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.668 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.24 Å2-0 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→64.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1905 0 4 224 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191976
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021820
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3861.9562656
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79534182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1365233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.84322.477109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.07915333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7021523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3591.803920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3531.801919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1322.6841145
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1342.6861146
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2842.1941056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2822.1941056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6293.1681508
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.37716.2442539
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.24815.6052405
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 121 -
Rwork0.187 2507 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6309-0.2571-0.30980.32320.13870.3777-0.04270.00360.0340.05490.0518-0.0610.0325-0.0387-0.00910.02810.0131-0.01050.0219-0.01320.012510.71992.9499-57.5868
20.4920.3377-0.20781.27370.03320.3995-0.04110.0110.033-0.03570.0541-0.03740.0783-0.0414-0.0130.0202-0.0080.00520.01670.00360.015529.7726-20.1779-74.5087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1794 - 1899
2X-RAY DIFFRACTION2B1794 - 1898

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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