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万見
- PDB-4q8i: Crystal Structure of beta-lactamase from M.tuberculosis covalentl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q8i
タイトルCrystal Structure of beta-lactamase from M.tuberculosis covalently complexed with Tebipenem
要素Beta-lactamase
キーワードhydrolase/antibiotic / betalactam / betalactamase / carbapenem / tebipenem / tebipenem pivoxil / 3-Layer Sandwich / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / hydrolase-antibiotic complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-TEB / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Hazra, S. / Blanchard, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Tebipenem, a new carbapenem antibiotic, is a slow substrate that inhibits the beta-lactamase from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Hazra, S. / Xu, H. / Blanchard, J.S.
履歴
登録2014年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1666
ポリマ－28,4011
非ポリマー7655
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.925, 68.026, 75.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase / Penicillinase


分子量: 28400.852 Da / 分子数: 1 / 断片: Beta-lactam destroying enzyme / 変異: no mutation / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: blaA, blaC, Rv2068c, MTCY49.07c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WKD3, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-TEB / (4R,5S)-3-(1-(4,5-dihydrothiazol-2-yl)azetidin-3-ylthio)-5-((2S,3R)-3-hydroxy-1-oxobutan-2-yl)-4-methyl-4,5- dihydro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid / Tebipenem (open form)


分子量: 385.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H23N3O4S2
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.5, 2M NH4H2PO4 Protein concentration 12 mgs/ml, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→41.65 Å / Num. all: 20497 / Num. obs: 20453
反射 シェル解像度: 1.9→41.65 Å / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HFX

4hfx


解像度: 1.901→91.3595 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 2000 9.78 %
Rwork0.1611 --
obs0.1673 20453 97.91 %
all-20497 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→91.3595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1988 0 45 348 2381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062109
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.212885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.402793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9006-1.94820.3931400.33231297X-RAY DIFFRACTION97
1.9482-2.00080.28091410.24711291X-RAY DIFFRACTION99
2.0008-2.05970.28911420.21061311X-RAY DIFFRACTION98
2.0597-2.12620.23491410.19321303X-RAY DIFFRACTION99
2.1262-2.20220.25621400.1811294X-RAY DIFFRACTION98
2.2022-2.29040.2881360.22281260X-RAY DIFFRACTION95
2.2904-2.39460.23381430.16641314X-RAY DIFFRACTION99
2.3946-2.52080.24791430.15631323X-RAY DIFFRACTION99
2.5208-2.67870.23141420.15631304X-RAY DIFFRACTION98
2.6787-2.88550.22351440.15411331X-RAY DIFFRACTION98
2.8855-3.17580.22051440.14131331X-RAY DIFFRACTION99
3.1758-3.63510.2011460.13061340X-RAY DIFFRACTION98
3.6351-4.57890.18031450.11561346X-RAY DIFFRACTION98
4.5789-41.66280.17781530.14711408X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.809 Å / Origin y: 6.936 Å / Origin z: 8.5607 Å
111213212223313233
T0.0791 Å2-0.0185 Å2-0.0111 Å2-0.0953 Å20.0092 Å2--0.1092 Å2
L0.6747 °2-0.0524 °2-0.1645 °2-0.6773 °2-0.0515 °2--1.5232 °2
S0.0034 Å °-0.0247 Å °-0.0329 Å °0.0402 Å °0.0076 Å °0.0199 Å °0.0575 Å °-0.0724 Å °-0.0102 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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