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- PDB-4q7j: Complex structure of viral RNA polymerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q7j
タイトルComplex structure of viral RNA polymerase
要素
  • (Elongation factor ...) x 2
  • 30S ribosomal protein S1
  • Q beta replicase
キーワードTRANSLATION/TRANSFERASE / RNA polymerase / RNA binding motif / RNA dependent RNA polymerization / TRANSLATION-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / positive regulation of cytoplasmic translation / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / negative regulation of cytoplasmic translation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / positive regulation of cytoplasmic translation / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / negative regulation of cytoplasmic translation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / single-stranded RNA binding / structural constituent of ribosome / translation / RNA-directed RNA polymerase / response to antibiotic / viral RNA genome replication / nucleotide binding / RNA-directed RNA polymerase activity / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / RNA-directed RNA polymerase beta-chain / RNA replicase, beta-chain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / RNA-directed RNA polymerase beta-chain / RNA replicase, beta-chain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / : / Ribosomal protein S1 / Ribosomal protein S1-like / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / S1 domain profile. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / S1 domain / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor Ts / Small ribosomal subunit protein bS1 / Elongation factor Tu 1 / RNA-directed RNA polymerase subunit beta / RNA-directed RNA polymerase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Takeshita, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Molecular insights into replication initiation by Q beta replicase using ribosomal protein S1.
著者: Takeshita, D. / Yamashita, S. / Tomita, K.
履歴
登録2014年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Ts
B: Elongation factor Tu 1
C: Q beta replicase
D: 30S ribosomal protein S1
E: Elongation factor Ts
F: Elongation factor Tu 1
G: Q beta replicase
H: 30S ribosomal protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,76012
ポリマ－342,3758
非ポリマー3844
水4,558253
1
A: Elongation factor Ts
B: Elongation factor Tu 1
C: Q beta replicase
D: 30S ribosomal protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,3806
ポリマ－171,1884
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13330 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area61600 Å2
手法PISA
2
E: Elongation factor Ts
F: Elongation factor Tu 1
G: Q beta replicase
H: 30S ribosomal protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,3806
ポリマ－171,1884
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13520 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area62030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.190, 150.830, 189.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Elongation factor ... , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 Elongation factor Ts / EF-Ts


分子量: 30332.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: tsf / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6P1
#2: タンパク質 Elongation factor Tu 1 / EF-Tu


分子量: 43209.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: tufA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CE47

-
タンパク質 , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 Q beta replicase


分子量: 66305.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8LTE0, UniProt: P14647*PLUS
#4: タンパク質 30S ribosomal protein S1


分子量: 31340.545 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-273 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: rpsA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG67

-
非ポリマー , 2種, 257分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 0.2M lithium sulfate, 20% PEG3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 84212 / Biso Wilson estimate: 43.49 Å2
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / % possible all: 86.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AGP

3agp


解像度: 2.9→19.982 Å / FOM work R set: 0.7413 / SU ML: 0.6 / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 32.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3088 4171 4.99 %
Rwork0.2553 --
obs0.258 83532 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 175.49 Å2 / Biso mean: 63.95 Å2 / Biso min: 6.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21096 0 20 253 21369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00321480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74429045
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0533305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033778
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2947991
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9001-2.9330.40941500.37662519266997
2.933-2.96740.3641370.37492593273097
2.9674-3.00340.42331070.36052602270998
3.0034-3.04130.35621160.36042600271698
3.0413-3.08120.4311370.35262582271998
3.0812-3.12320.41551290.34852598272799
3.1232-3.16770.351230.33712629275299
3.1677-3.21480.41121290.32182624275399
3.2148-3.26480.35081310.32192590272199
3.2648-3.31810.38371610.31672622278399
3.3181-3.3750.371430.30122598274199
3.375-3.43610.33371330.2852635276899
3.4361-3.50190.33821320.27842664279699
3.5019-3.5730.34541430.27672641278499
3.573-3.65020.3341330.27272611274499
3.6502-3.73460.35861170.26332674279199
3.7346-3.82730.34691310.25672631276299
3.8273-3.930.31381480.25226572805100
3.93-4.04480.30911620.24062621278399
4.0448-4.17420.27851560.226926422798100
4.1742-4.32190.2721350.21826652800100
4.3219-4.49310.29641600.207226272787100
4.4931-4.69510.25661490.207726612810100
4.6951-4.93910.27851400.197926942834100
4.9391-5.24330.26461370.198726842821100
5.2433-5.63970.2451440.217826962840100
5.6397-6.19180.31521480.227226792827100
6.1918-7.05310.25931430.221827262869100
7.0531-8.75970.23881520.202627542906100
8.7597-19.98280.22191450.192628422987100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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